Journal
/
Biochemistry
/
X線結晶学は 、熱利子マリティマ M42アミノペプチダーゼTmPepT050のオリゴマー状態推移を研究する
JoVE Journal
Biochemistry
A subscription to JoVE is required to view this content.  Sign in or start your free trial.
JoVE Journal Biochemistry
X-Ray Crystallography to Study the Oligomeric State Transition of the Thermotoga maritima M42 Aminopeptidase TmPep1050
Please note that all translations are automatically generated. Click here for the English version.

X線結晶学は 、熱利子マリティマ M42アミノペプチダーゼTmPepT050のオリゴマー状態推移を研究する

日本語

Automatically Generated

3,784 Views

•

11:27 min

•

May 13, 2020

DOI:

10.3791/61288-v

DOI:
10.3791/61288-v

•

11:27 min
May 13, 2020

•

2 Views
, , ,
1Laboratory of Microbiology, Department of Molecular Biology,Université Libre de Bruxelles, 2Labiris Institut de Recherche

Summary

Automatically generated

このプロトコルは、構造レベルでTmPep1050、M42アミノペプチダーゼのダイマー-ドデカマー転移を研究するために開発されました。タンパク質精製からX線データ処理まで、簡単なパイプラインです。結晶生成、データセットインデックス化、および分子置換は、研究の場合、TmPep1050H60A H307A 変異体を通じて強調されてきた。

Explore More Videos

X-ray CrystallographyOligomeric StateThermotoga MaritimaAminopeptidaseTmPep1050Activity AssayApoenzyme PreparationDialysisUltrafiltration

Read Article

Cite this Article

Dutoit, R., Brandt, N., Van Elder, D., Droogmans, L. X-Ray Crystallography to Study the Oligomeric State Transition of the Thermotoga maritima M42 Aminopeptidase TmPep1050. J. Vis. Exp. (159), e61288, doi:10.3791/61288 (2020).

Download .ris file

Copy

Share Video

.

Copy