Time-resolved F&#246;rster Resonance Energy Transfer Assays for Measurement of Endogenous Phosphorylated STAT Proteins in Human Cells

00:05Introduction
01:02Stimulator or Inhibitor Titration Using the Two-Plate Assay Protocol with Adherent Cells
04:33Results: Two-Plate and One-Plate Detection of STAT Proteins in Adherent and Suspension Cell Lines, and Intraplate Variability Study
06:40Conclusion

Summary

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Zeitaufgelöste Förster-Resonanzenergietransfer-Zell-basierte Assay-Protokolle werden für die einfache, spezifische, sensitive und robuste Quantifizierung von endogenen phosphorylierten Signalwandlern und Aktivatoren der Transkription (STAT) 1/3/4/5/6-Proteinen in Zelllysaten im 384-Well-Format beschrieben.

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Kernresonanzspektroskopie zur Identifizierung von Multiple Phosphorylierungen von intrinsisch ungeordneten Proteinen

Zeitaufgelöste Elektrospray-Ionisations Wasserstoff-Deuterium-Austausch-Massenspektrometrie zur Struktur Protein Studium und Dynamik

Isolation und Atemwege Messungen der Mitochondrien von Arabidopsis thaliana

Nutzung eines umfassenden Immunopräzipitation Bereicherung System um eine endogene Post-translationale Modifikation Profil für Zielproteine zu identifizieren

Isolierung des physiologisch aktiven Thylakoids und deren Einsatz in Energie-abhängige Protein Transport Assays

In-vitro-Fluoreszenz Resonanz Energietransfer verwenden, um die Dynamik der Proteinkomplexe auf einer Millisekunde Zeitskala studieren

Expression, Reinigung, Kristallisation und Enzym-Assays von Fumarylacetoacetat-Hydrolase-Domänen-haltigen Proteinen

Querschnitt von reifem Reis (Oryza sativa L.) Kerne für die Rasterelektronenmikroskopie-Bildgebung mit Pipettenspitzen als Immobilisierungsunterstützung

Zeitaufgelöste Förster-Resonanz-Energietransfer-Assays zur Messung von endogenen phosphorylierten STAT-Proteinen in menschlichen Zellen

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