Measuring Nucleotide Binding to Intact, Functional Membrane Proteins in Real Time

00:04Introduction
00:36Unroofed Membrane Experiments
04:36Patch-Clamp Fluorometry Experiment
05:56Results: Representative Measurement of Nucleotide Binding to Intact, Functional Membrane Proteins in Real Time
07:55Conclusion

Summary

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Ce protocole présente une méthode de mesure de la liaison des nucléotides adénine aux récepteurs en temps réel dans un environnement cellulaire. La liaison est mesurée par le transfert d’énergie de résonance de Förster (FRET) entre les dérivés nucléotidiques du trinitrophényle et la protéine marquée avec un acide aminé fluorescent non canonique.

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Utilisation de Scaffold Liposomes à Reconstituer interactions protéine-protéine Lipid-proximal<em> In vitro</em

Méthode pour visualiser et analyser membrane protéines interagissant par microscopie électronique à transmission

Mesure de la signalisation des récepteurs couplés à la protéine G via liaison GTP radiomarquée

Mesure de la liaison des protéines à la F-actine par co-sédimentation

Mesurer les profils biomoléculaire DSC avec des Ligands Thermolabile de caractériser rapidement pliage et reliure Interactions

Microgravimétrie dissipatif pour étudier la dynamique de la liaison des phospholipides Binding Protein annexine A2 de bicouches lipidiques solide soutenu par utilisant un résonateur à Quartz

Capture et Identification des protéines de liaison à l’ARN à l’aide de Click chimie assistée par ARN-interactome Capture stratégie (CARIC)

Fluorescent coloration à l’argent des protéines dans les Gels de Polyacrylamide

Surveillance des interactions GPCR-MD-arrestin1/2 dans les systèmes de vie en temps réel pour accélérer la découverte de médicaments

PeptiQuick, une incorporation en une seule étape des protéines de membrane dans les Peptidiscs biotinylated pour les essais de liaison de protéine rationalisés

Mesure de la liaison des nucléotides aux protéines membranaires fonctionnelles intactes en temps réel

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