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2.9:

Atrações Não-Covalentes em Biomoléculas

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Molecular Biology
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Noncovalent Attractions in Biomolecules

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As ligações covalentes formam-se quando pares de eletrões são partilhados entre átomos interagindo. Estes fortes laços exigem uma grande quantidade de energia para quebrar. Enquanto as ligações covalentes são forças intramoleculares que ligam átomos a moléculas, as atrações intermoleculares e não covalentes estabilizam grupos de átomos entre moléculas ou dentro de diferentes partes de uma molécula maior.Embora individualmente fracas, muitas interações não-covalentes juntas podem manter moléculas associadas por um longo tempo. Quatro tipos principais de atrações não-covalentes ocorrem em sistemas biológicos-interações iônicas, ligações de hidrogénio, forças de Van der Waals e interações hidrofóbicas. As interações iônicas ocorrem entre íons opostamente carregados.A espinha dorsal do DNA tem muitos grupos de fosfato negativamente carregados próximos uns dos outros. Para estabilizar a molécula, os catiões, como o magnésio, interagem com os grupos de fosfato, neutralizando a carga líquida no DNA. Uma ligação de hidrogénio forma-se quando um átomo de hidrogénio que é ligado covalentemente a um átomo altamente eletronegativo, como o oxigénio ou o nitrogénio, interagindo interage com o par isolado de eletrões noutro átomo eletronegativo.No DNA, as vertentes complementares são emparelhadas por ligações hidrogénio. Uma base de uma cadeia compartilha seus hidrogénios covalentemente ligado com átomos de nitrogénio ou oxigénio em outra base na cadeia oposta. As interações de Van der Waals ocorrem quando duas moléculas se aproximam umas das outras de perto.Estas forças atrativas não específicas resultam de dipolos temporários gerados pelo movimento rápido e eletrões em toda a molécula. No entanto, quando as moléculas se aproximam demasiado, a repulsão eletrostática sobrepõe-se às interações de Van der Waals. Finalmente, as interações hidrofóbicas são uma associação forçada de grupos hidrofóbicos devido à repulsão das moléculas de água.Em um ambiente aquoso, as partes hidrofóbicas das moléculas lipídicas não podem facilmente interromper a ligação de hidrogénio entre moléculas de água. A interação entre as moléculas de água é mais forte do que a interação entre a água e as moléculas lipídicas. Assim, as partes hidrofóbicas dos lipídios fazendo com que os lipídios se agreguem.

2.9:

Atrações Não-Covalentes em Biomoléculas

Atrações não covalentes são associações dentro e entre moléculas que influenciam a forma e a estabilidade estrutural dos complexos. Estas interações diferem das ligações covalentes, na medida em que não envolvem a partilha de eletrões.

Quatro tipos de interações não covalentes são ligações de hidrogénio, forças de van der Waals, ligações iónicas, e interacções hidrofóbicas.

A ligação de hidrogénio resulta da atração eletrostática de um átomo de hidrogénio ligado covalentemente a um átomo eletronegativo forte como oxigénio, azoto, ou flúor por outro átomo eletronegativo. O átomo de hidrogénio desenvolve uma carga positiva parcial à medida que o átomo eletronegativo ao qual está ligado cria uma nuvem de eletrões na sua proximidade. Como resultado, ocorre uma interação fraca entre a carga δ+ do hidrogénio e a carga δno átomo eletronegativo vizinho. Este tipo de interação forma-se regularmente entre moléculas de água. Ligações de hidrogénio independentes quebram facilmente; no entanto, elas ocorrem em grandes números em água e polímeros orgânicos, criando uma força significativa em conjunto.

Um segundo tipo de interação chamado van der Waals é conduzido por atrações temporárias entre regiões ricas em eletrões e pobres em eletrões de dois ou mais átomos (ou moléculas) que estão próximos um do outro. Essas interações podem contribuir para as estruturas tridimensionais de proteínas, essenciais para a sua função.

Outro tipo de interação é a ligação iónica que ocorre entre iões de cargas opostas. Em sistemas biológicos, as interações iónicas provenientes de iões com cargas opostas também podem ajudar a estabilizar a estrutura das biomoléculas. Iões metálicos, como o magnésio, interagem com biomoléculas negativamente carregadas, como o DNA. O ião magnésio liga-se aos grupos fosfato negativos, neutralizando assim a carga e ajudando a compactar o longo polímero de DNA em estruturas solenóides ou toróides.

Por fim, o efeito hidrofóbico é uma interação não covalente, na qual moléculas hidrofóbicas se agregam para minimizar o contacto com a água em um ambiente aquoso. Como consequência, as regiões hidrofóbicas de um polipeptídeo ficam enterradas dentro da estrutura durante o enovelamento de proteínas.

Suggested Reading

  1. Frieden, Earl. "Non-covalent interactions: key to biological flexibility and specificity." Journal of chemical education 52, no. 12 (1975): 754.
  2. Camilloni, Carlo, Daniela Bonetti, Angela Morrone, Rajanish Giri, Christopher M. Dobson, Maurizio Brunori, Stefano Gianni, and Michele Vendruscolo. "Towards a structural biology of the hydrophobic effect in protein folding." Scientific reports 6, no. 1 (2016): 1-9.
  3. Weiss, Manfred S., Maria Brandl, Jürgen Sühnel, Debnath Pal, and Rolf Hilgenfeld. "More hydrogen bonds for the (structural) biologist." Trends in biochemical sciences 26, no. 9 (2001): 521-523.