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2.9:

Attractions non covalentes dans les biomolécules

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Molecular Biology
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Noncovalent Attractions in Biomolecules

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Les liaisons covalentes se forment quand des paires d’électrons sont échangées lors d’interactions entre des atomes. Ces liaisons fortes nécessitent une grande quantité d’énergie pour être rompues. Tandis que les liaisons covalentes sont des forces intramoléculaires qui connectent les atomes en molécules, les attractions intermoléculaires et non-covalentes stabilisent les groupes d’atomes entre les molécules ou dans différentes parties d’une plus grande molécule.Bien qu’individuellement faible, de nombreuses interactions non-covalentes ensemble peuvent maintenir des molécules associées pour une période prolongée. Quatre grands types d’attractions non-covalentes se produisent dans les systèmes biologiques-Interactions ioniques, liaisons hydrogène, forces de Van der Waals, et interactions hydrophobes. Les interactions ioniques se produisent entre des ions à charge opposée.Le squelette de l’ADN a de nombreux groupes phosphate proches les uns des autres et chargés négativement. Pour stabiliser la molécule, les cations, tels que le magnésium, interagissent avec les groupes phosphate, neutralisant la charge nette de l’ADN. Une liaison hydrogène se forme quand un atome d’hydrogène qui est lié de façon covalente à un atome hautement électronégatif, comme l’oxygène ou l’azote, interagit avec la seule paire d’électrons d’un autre atome électronégatif.Dans l’ADN, les brins complémentaires sont appariés ensemble par liaisons hydrogène. Une base d’un brin partage ses hydrogènes liés de façon covalente avec des atomes d’azote ou d’oxygène sur une autre base du brin opposé. Les interactions de Van der Waals se produisent lorsque deux molécules s’approchent l’une de l’autre.Ces forces attractives non-spécifiques résultent de dipôles temporaires générés par le mouvement rapide des électrons à travers la molécule. Cependant, lorsque les molécules se rapprochent trop, la répulsion électrostatique renverse les interractions de Van der Waals. Enfin, les interactions hydrophobes sont une association forcée de groupes hydrophobes en raison à la répulsion des molécules d’eau.Dans un environnement aqueux, les parties hydrophobes des molécules lipidiques ne peuvent pas perturber facilement la liaison hydrogène entre les molécules d’eau. L’interaction entre les molécules d’eau est plus forte que l’interaction entre les molécules lipidiques et aqueuses. Donc les parties hydrophobes des lipides s’associent, causant l’agrégation des lipides.

2.9:

Attractions non covalentes dans les biomolécules

Les attractions non covalentes sont des associations au sein et entre des molécules qui influencent la forme et la stabilité structurelle des complexes. Ces interactions diffèrent de la liaison covalente en ce qu’elles n’impliquent pas le partage d’électrons.

Quatre types d’interactions non covalentes sont les liaisons hydrogène, les forces de van der Waals, les liaisons ioniques et les interactions hydrophobes.

La liaison hydrogène résulte de l’attraction électrostatique d’un atome d’hydrogène lié de manière covalente à un atome fortement électronégatif comme l’oxygène, l’azote ou le fluor par un autre atome électronégatif. L’atome d’hydrogène développe une charge positive partielle lorsque l’atome électronégatif auquel il est lié attire le nuage d’électrons près de lui. En conséquence, une faible interaction se produit entre la charge δ+ de l’hydrogène et la δcharge sur l’atome électronégatif voisin. Ce type d’interaction se forme régulièrement entre les molécules d’eau. Les liaisons hydrogène indépendantes se cassent facilement ; cependant, ils se produisent en grand nombre dans l’eau et les polymères organiques, créant une force significative en combinaison.

Un deuxième type d’interaction appelé van der Waals est provoqué par des attractions temporaires entre les régions riches et pauvres en électrons de deux atomes (ou molécules) ou plus proches les uns des autres. Ces interactions peuvent contribuer aux structures tridimensionnelles des protéines essentielles à leur fonction.

Un autre type d’interaction est la liaison ionique qui se produit entre des ions de charges opposées. Dans les systèmes biologiques, les interactions ioniques résultant d’ions de charges opposées peuvent également aider à stabiliser les biomolécules’ structure. Les ions métalliques tels que le magnésium interagissent avec des biomolécules chargées négativement telles que l’ADN. L’ion magnésium se lie aux groupes phosphate négatifs, neutralisant ainsi la charge et aidant à emballer le long polymère d’ADN dans des structures solénoïdes ou toriques.

Enfin, l’effet hydrophobe est une interaction non covalente dans laquelle les molécules hydrophobes s’agrègent pour minimiser le contact avec l’eau dans un environnement aqueux. En conséquence, les régions hydrophobes d’un polypeptide sont enfouies dans la structure pendant le repliement des protéines.

Suggested Reading

  1. Frieden, Earl. "Non-covalent interactions: key to biological flexibility and specificity." Journal of chemical education 52, no. 12 (1975): 754.
  2. Camilloni, Carlo, Daniela Bonetti, Angela Morrone, Rajanish Giri, Christopher M. Dobson, Maurizio Brunori, Stefano Gianni, and Michele Vendruscolo. "Towards a structural biology of the hydrophobic effect in protein folding." Scientific reports 6, no. 1 (2016): 1-9.
  3. Weiss, Manfred S., Maria Brandl, Jürgen Sühnel, Debnath Pal, and Rolf Hilgenfeld. "More hydrogen bonds for the (structural) biologist." Trends in biochemical sciences 26, no. 9 (2001): 521-523.