Les protéines sont l’une des molécules organiques les plus abondantes dans les systèmes vivants et ont la gamme de fonctions la plus diversifiée de toutes les macromolécules. Les protéines peuvent être structurales, régulatrices, contractiles ou protectrices. Elles peuvent servir dans le transport, le stockage ou les membranes ; ou elles peuvent être des toxines ou des enzymes. Leurs structures, comme leurs fonctions, varient considérablement. Elles sont toutes, cependant, des polymères d’acides aminés disposés dans une séquence linéaire.
La forme d’une protéine est essentielle à sa fonction. Par exemple, une enzyme peut se lier à un substrat spécifique au niveau de son site actif. Si ce site actif est modifié en raison de changements locaux ou de changements dans la structure globale de la protéine, l’enzyme peut être incapable de se lier au substrat. Pour comprendre comment la protéine obtient sa forme finale ou conformation, nous devons comprendre les quatre niveaux de la structure d’une protéine : primaire, secondaire, tertiaire et quaternaire.
Structure primaire
La séquence unique des acides aminés dans une chaîne polypeptidique est sa structure primaire. Par exemple, l’hormone pancréatique insuline possède deux chaînes polypeptidiques, A et B, et elles sont reliées entre elles par des liaisons disulfure. L’acide aminé N-terminal de la chaîne A est la glycine, alors que l’acide aminé C-terminal est l’asparagine. Les séquences d’acides aminés dans les chaînes A et B sont propres à l’insuline.
Le gène codant la protéine détermine en fin de compte la séquence unique pour chaque protéine. Un changement dans la séquence des nucléotides de la région codante du gène peut conduire à l’ajout d’un acide aminé différent à la chaîne polypeptidique croissante, provoquant un changement dans la structure et la fonction des protéines. Dans l’anémie falciforme, la chaîne β de l’hémoglobine a une seule substitution d’acides aminés, ce qui entraîne une modification de la structure et de la fonction de la protéine. Plus précisément, la valine dans la chaîne β remplace l’acide aminé acide glutamique. En raison de ce changement d’un acide aminé dans la chaîne, les molécules d’hémoglobine forment de longues fibres qui déforment les cellules de sang rouges biconcaves, ou en forme de disque, et qui leur font prendre une forme de croissant ou de “ faucille ”, qui obstrue les vaisseaux sanguins. Cela peut entraîner d’innombrables problèmes de santé graves tels que l’essoufflement, des étourdissements, des maux de tête et des douleurs abdominales chez les personnes touchées par cette maladie.
Structure secondaire
Le repliement local du polypeptide dans certaines régions donne lieu à la structure secondaire de la protéine. Les structures les plus courantes sont les structures d’hélices α ou de feuillets plissés β. Les deux structures maintiennent leur forme par le biais de liaisons hydrogène. Les liaisons hydrogène se forment entre l’atome d’oxygène du groupe carbonyle dans un acide aminé et un autre acide aminé qui est situé quatre acides aminés plus loin le long de la chaîne.
Chaque tour hélicoïdal dans une hélice alpha contient 3,6 résidus d’acides aminés. Les groupes R du polypeptide (les groupes variant) dépassent de la chaîne de l’hélice α. Dans le feuillet β, les liaisons hydrogène entre les atomes du squelette de la chaîne polypeptidique forme les "plis". Les groupes R sont fixés aux carbones et s’étendent au-dessus et au-dessous des plis. Les segments plissés s’alignent de façon parallèle ou antiparallèle les uns par rapport aux autres, et des liaisons hydrogène se forment entre l’atome d’hydrogène partiellement positif dans le groupe aminé et l’atome d’oxygène partiellement négatif dans le groupe carbonyle du squelette peptidique. Les structures de l’hélice α et du feuillet plissé β sont présentes dans la plupart des protéines globulaires et fibreuses et elles jouent un rôle structural important.
Structure tertiaire
La structure tridimensionnelle unique du polypeptide est sa structure tertiaire. Cette structure est en partie due aux interactions chimiques à l’œuvre sur la chaîne polypeptidique. Principalement, les interactions entre les groupes R créent la structure tertiaire tridimensionnelle complexe de la protéine. La nature des groupes R dans les acides aminés impliqués peut neutraliser la formation de liaisons hydrogène que nous avons décrit pour les structures secondaires standard. Par exemple, les groupes R avec des charges du même signe se repoussent les uns les autres, et ceux avec des charges de signes différents sont attirés entre eux (liaisons ioniques). Lorsque le repliement des protéines a lieu, les groupes R hydrophobes des acides aminés apolaires se trouvent à l’intérieur de la protéine, alors que les groupes R hydrophiles se trouvent à l’extérieur. Les interactions entre les chaînes latérales de cystéines forment des ponts disulfure en présence d’oxygène, la seule liaison covalente qui se forme pendant le repliement des protéines.
Toutes ces interactions, faibles et fortes, déterminent la forme tridimensionnelle finale de la protéine. Lorsqu’une protéine perd sa forme tridimensionnelle, elle peut ne plus être fonctionnelle.
Structure quaternaire
Dans la nature, certaines protéines se forment à partir de plusieurs polypeptides, ou sous-unités, et l’interaction de ces sous-unités forme la structure quaternaire. De faibles interactions entre les sous-unités contribuent à stabiliser la structure globale. Par exemple, l’insuline (une protéine globulaire) est associée à une combinaison de liaisons hydrogène et disulfure, ce qui la fait se coller essentiellement en forme de boule. L’insuline commence comme un seul polypeptide et perd certaines séquences internes en présence de modifications post-traductionnelles après avoir formé les ponts disulfure qui maintiennent les chaînes restantes ensemble. La soie (une protéine fibreuse), cependant, a une structure en feuillet β plissé qui est le résultat de liaisons hydrogène entre les différentes chaînes.
Ce texte a été adapté de Openstax, Biologie 2e, Chapitre 3.4 : Protéines.
