7.12:
酶抑制
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特定的化学物质可以通过 酶 抑制和阻碍酶的功能 从而规范它们的行动 酶 酶抑制剂会形成两种不同的形式 竞争性的和非竞争性的 竞争性酶抑制剂 与可以与酶活跃部位结合的 酶的特定底物相似 它可以阻碍底物与酶活性部位的结合 这一行为根本上地减少了 可以与底物结合的酶的数量 相反地 非竞争性酶抑制剂 会结合在酶的活性部位以外 但还是会产生影响 例如 它通过改变酶的形状 以及大量地减少 与酶活性部位结合的底物的亲和性 有效地阻止酶的功能 另外 两种类型的酶抑制剂通过不同的方式 反应速率 底物浓度 影响化学反应的速率 与一个有控制力 正常的酶反应速率相比 包含竞争性酶抑制剂的反应 要花费更长的时间才能到达最高速率(V max) 最高反应速率 同时需要更多的底物才能达到最高速率 因为必须有充足的底物 持续性地超出在活性部位处的 酶抑制剂的水平 另一方面 非竞争性的酶抑制剂 会阻碍反应速率达到最高速率 因为可以用来与活性部位结合的 酶的数量被降低了
7.12:
酶抑制
抑制剂是通过与酶结合而降低酶活性的分子。在正常功能的细胞中，酶受多种抑制剂的调节。药物和其它毒素也可以抑制酶。一些抑制剂与酶的活性位点结合，而其它抑制剂通过与蛋白质结构上的其它位点结合来抑制酶活性。
竞争性抑制剂占据酶的活性位点，使它们无法适应底物。然而，足够高的底物浓度可以超过抑制剂；因此，竞争性抑制剂减缓酶的初始反应速率，但不影响酶的最大速率。竞争性抑制剂的一个例子是用于治疗慢性酒精中毒的药物二硫仑。当摄入酒精时，通常会转化为乙醛，然后乙醛脱氢酶将其转化为乙酰辅酶A。二硫仑与乙醛脱氢酶结合，占据乙醛脱氢酶的活性位点，使酶不能进行这种转化。结果，服用二硫仑的患者立即开始出现类似宿醉的症状，如头痛，从而减少酒精的消耗。
非竞争性抑制剂与酶上不同的位点结合，远离活性位点。这些被称为变构位点，当分子与之结合时，活性位点的形状发生变化，使酶对底物的亲和力降低。由于非竞争性抑制剂不占据活性位点，所以附加底物的存在不能克服非竞争性抑制，并且酶不能达到其最大反应速率。
抑制剂和酶之间的共价结合通常是不可逆的，如在某些毒素的情况下。通常活跃在细胞中的大多数调节抑制剂通过弱相互作用与酶相互作用。这种结合是可逆的，有助于调节代谢过程。探索新的分子来竞争性和非竞争性地抑制调节癌症细胞生长的酶是一个活跃的研究领域。
Suggested Reading
Goh, Ee Teng, and Marsha Y. Morgan. "Pharmacotherapy for alcohol dependence–the why, the what and the wherefore." Alimentary Pharmacology & Therapeutics 45, no. 7 (2017): 865-882. [Source]