Nous présentons une méthode pour la purification, la détection et l’identification des peptides diGly qui proviennent de protéines ubiquitinées à partir d’échantillons biologiques complexes. La méthode présentée est reproductible, robuste et surpasse les méthodes publiées par rapport au niveau de profondeur de l’analyse ubiquitinome.

Article

Embed

ADD TO PLAYLIST

Usage Statistics

Résolue en temps d'échange hydrogène Ionisation ElectroSpray-deuterium spectrométrie de masse pour l'étude de la structure des protéines et dynamique

Résoudre les complexes protéiques purifiés par affinité de Blue native PAGE et le profilage de corrélation des protéines

Isolation Lipid Droplet pour l'analyse quantitative de spectrométrie de masse

Manipulation facile des Architectures à base de protéines Hydrogels pour Applications de Culture de cellules

Profilage de Proteome profonde en étiquetage isobare, vaste chromatographie en phase liquide, spectrométrie de masse et Quantification assistée par logiciel

Une préparation optimale du formol fixé des échantillons à base de peptides Matrix Assisted Laser Desorption/Ionization Mass Spectrometry Imaging Workflows

Analyse des Complexes protéiques dynamique assemblés sur et libéré de Biolayer interférométrie biocapteur à l’aide de la spectrométrie de masse et de microscopie électronique

Profilage et identification de Nitropeptide illustrépar Angiotensin II

Quantification absolue du métabolisme de synthèse des protéines sans cellules par spectrométrie de chromatographie liquide à phase inversée

Analyse quantitative du lipidome cellulaire de Saccharomyces Cerevisiae à l’aide de la chromatographie liquide couplée à la spectrométrie de masse tandem

Détection des sites d’ubiquitination des protéines par l’enrichissement du peptide et la spectrométrie de masse

•

•

•

Chapters

Summary

Automatic Translation

Tags