Chemical Modification of the Tryptophan Residue in a Recombinant Ca<sup>2+</sup>-ATPase N-domain for Studying Tryptophan-ANS FRET

Dergi

/

/

重组卡^{2 +}- 研究色氨酸 - ANS FRET 的色氨酸残留物的化学修饰 - ATPase N 域

JoVE Journal
Biyokimya
Author Produced

Bu içeriği görüntülemek için JoVE aboneliği gereklidir. Oturum açın veya ücretsiz deneme sürümünü başlatın.

JoVE Journal Biyokimya

Chemical Modification of the Tryptophan Residue in a Recombinant Ca²⁺-ATPase N-domain for Studying Tryptophan-ANS FRET

重组卡^{2 +}- 研究色氨酸 - ANS FRET 的色氨酸残留物的化学修饰 - ATPase N 域

3,242 Views

•

12:07 min

•

October 09, 2021

DOI:

DOI:

•

12:07 min

October 09, 2021

•

2 Views

ANS 与 Ca²⁺- ATPase 重组 N 域绑定。荧光光谱在激发时以 295 nm 的波长显示类似 FRET 的图案。NBS 调解的 Trp 化学修饰抑制了 N 域的荧光，这导致 Trp 残留物和 ANS 之间没有能量转移（FRET）。

Read Article