Protein and Protein Structures

Белки являются одними из самых обильных органических молекул в живых системах и обладают самым разнообразным диапазоном функций всех макромолекул. Белки могут быть структурными, регулятивными, а также быть более или более защитными. Они могут служить в транспорте, хранении или мембранах, или они могут быть токсинами или ферментами. Их структуры, как и их функции, сильно различаются. Все они, однако, аминокислотные полимеры, расположенные в линейной последовательности.

Форма белка имеет решающее значение для его функции. Например, фермент может связывать определенный субстрат на своем активном участке. Если этот активный участок был изменен из-за местных изменений или изменений в общей структуре белка, фермент может оказаться не в состоянии связать с субстратом. Чтобы понять, как белок приобретает окончательную форму или конформация, нам необходимо понять четыре уровня структуры белка: Первичный, вторичный, третичный и четвертичный.

Основная структура

Уникальная последовательность аминокислот в полипептидной цепи является ее основной структурой. Например, инсулин гормона поджелудочной железы имеет две полипептидные цепи, А и в, и они связаны между собой дисульфидными связями. Аминокислота клеммы N цепи A является глицином, в то время как аминокислота клеммы C является спаржей.  Аминокислотные последовательности в цепях A и B уникальны для инсулина.

Ген, кодирующий белок, в конечном счете определяет уникальную последовательность каждого белка. Изменение нуклеотидной последовательности области кодирования гена может привести к добавлению другой аминокислоты в растущую цепь полипептидов, что вызовет изменение структуры и функции белка. При серповидной клеточной анемии цепь гемоглобина β имеет одну аминокислотную замену, что вызывает изменение структуры и функции белка. В частности, валин в цепи β заменяет аминокислотную глутаминовую кислоту. Из-за этой смены одной аминокислоты в цепи молекулы гемоглобина образуют длинные волокна, которые искажают биконave, или дисковые, красные кровяные клетки и вызывают у них полумесяц или “серп”, что засоряет кровеносные сосуды. Это может привести к многочисленным серьезным проблемам со здоровьем, таким как дыхание, головокружение, головные боли и боль в животе для тех, кто поражен этой болезнью.

Вторичная структура

Локальное свертывание полипептида в некоторых регионах приводит к возникновению вторичной структуры белка. Наиболее распространены β-геликоид и α-гофрированные листовые структуры. Обе конструкции удерживаются в форме водородными связями. Водородные связи образуются между атомом кислорода в карбонильной группе в одной аминокислоте и другой аминокислотой, которая является четырьмя аминокислотами дальше по цепи.

Каждый спиральный поворот в альфа-спиральной спирали имеет 3.6 аминокислотных остатков. Группы R полипептида (группы вариантов) выступают из цепи α-геликоида. В β-гофрированной оболоке водородное соединение между атомами на магистральной линии полипептида образует «плеэты». Группы R прикреплены к углеродам и выдвигаются выше и ниже складков гофр. Гофрированные сегменты выравниваются параллельно или антипараллельно друг другу, а водородные связи образуют между частично положительным атомом водорода в аминогруппе и частично отрицательным атомом кислорода в карбонильной группе пептидной магистрали. α-геликоид и β-гофрированные листовые структуры находятся в большинстве глобулярных и волокнистых белков, и они играют важную структурную роль.

Третичная структура

Уникальная трехмерная структура полипептида – это его третичная структура. Эта структура частично обусловлена химическим взаимодействием при работе над полипептидной цепью. В первую очередь, взаимодействия между группами R создают сложную трехмерную третичную структуру белка. Природа R-групп в задействованных аминокислотах может противодействовать формированию водородных связей, которые мы описали для стандартных вторичных структур. Например, группы R с похожими обвинениями отталкиваются друг от друга, а те, у кого нет обвинений, притягиваются друг к другу (ионные связи). Когда происходит свертывание белков, гидрофобные R-группы неполярных аминокислот лежат внутри протеина, тогда как гидрофильные R-группы лежат снаружи. Взаимодействия между боковыми цепями цистеина образуют дисульфидные связи при наличии кислорода, единственной ковалентной связи, образующейся при складывании белка.

Все эти взаимодействия, слабые и сильные, определяют окончательную трехмерную форму белка. Когда белок теряет трехмерную форму, он может больше не работать.

Четвертичное структура

В природе некоторые белки образуют из нескольких полипептидов, или подединиц, и взаимодействие этих подединиц образует четвертичное строение. Слабые взаимодействия между подразделениями помогают стабилизировать общую структуру. Например, инсулин (глобулярный белок) имеет сочетание водородных и дисульфидных связей, которые в основном приводят к образованию мяча. Инсулин начинается как единичный полипептид и теряет некоторые внутренние последовательности при наличии пост-поступательной модификации после формирования дисульфидных связей, которые удерживают остальные цепи вместе. Шелк (волокнистый белок), однако, имеет структуру β-гофрированного листа, которая является результатом водородного соединения между различными цепями.

Этот текст был адаптирован из Openstax, Biology 2e, Глава 3.4: Белки.