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4.12:

Gap Junctions (giunzioni comunicanti)

JoVE 核
生物学
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Gap Junctions

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– [Istruttore] Le giunzioni gap sono proteine di membrana speciali che formano canali tra il citoplasma di cellule animali. Contribuiscono alla segnalazione intercellulare consentendo lo scambio di ioni, secondi messaggeri, zuccheri e altre piccole molecole. Questi canali intercellulari sono composti di proteine transmembrane chiamate connessine, o CX in breve. Sei connessine formano un emichannel, metà di un canale completo chiamato connessone. Quando tutte e sei le proteine sono uguali, la connessione è considerata omomerica. Ad esempio, una connessina importante nel cuore, CX40, può formare connessoni omomerici. Tuttavia, CX40 può anche combinarsi con una connessina dal cuore diverso, CX43, per creare una versione eteromerica che può avere diverse funzioni come la selettività per diverse molecole. I Connessoni si formano nell’apparato del Golgi e sono inviati alla membrana cellulare dove si uniscono con connessioni su cellule adiacenti adiacenti per completare il canale. Spesso formavano gruppi chiamati placche di giunzioni gap dove i canali vengono continuamente riciclati. Le giunzioni gap solitamente sono mantenute in uno stato aperto, ma possono essere chiusi a condizioni specifiche. Ad esempio, in presenza di calcio, i petali delle connessine ruotano verso l’interno chiudendo il canale. Tali azioni sono importanti nelle cellule cardiache chiamate cardiomiociti che usano giunzioni gap per accoppiare elettricamente gruppi di cellule insieme, per generare contrazioni ritmiche sincronizzate.

4.12:

Gap Junctions (giunzioni comunicanti)

Gli organismi multicellulari impiegano una varietà di modi per le cellule di comunicare tra loro. Le giunzioni gap (gap junctions) sono proteine specializzate che formano pori tra le cellule vicine negli animali, collegando il citoplasma tra i due e consentendo lo scambio di molecole e ioni. Si trovano in una vasta gamma di specie invertebrate e vertebrate, mediano numerose funzioni tra cui la differenziazione cellulare e lo sviluppo, e sono associati a numerose malattie umane, tra cui disturbi cardiaci e della pelle.

Le giunzioni del gap dei vertebrati sono composte da proteine transmembrane chiamate connessine (CX), e sei connessine formano un emicanale chiamato connessone. Gli esseri umani hanno almeno 21 diverse forme di connessine che sono espresse in quasi tutti i tipi di cellule. Si dice che un emicanale connessone sia omomerico quando tutte e sei le connessine sono uguali, ed eteromerico quando sono composte da tipi diversi.

La maggior parte delle cellule esprimono più di un tipo di connessine. Questi possono formare emicanali di un connessone funzionali o un canale di giunzione full gap accoppiandosi con una controparte su una cellula adiacente. Le giunzioni gap sono considerate omotipiche quando ogni connessone è lo stesso, ed eterotipica quando differiscono. I cluster chiamati placche di giunzioni gap si formano spesso dove i canali vengono continuamente riciclati e degradati al centro delle placche e sostituiti alla periferia.

Le giunzioni gap consentono il passaggio di ioni, secondi messaggeri, zuccheri e altre piccole molecole tra le cellule. Questo scambio è selettivamente permeabile e determinato dalla composizione delle connessine del canale. Possiedono la capacità, in determinate condizioni, di passare da stati aperti a stati chiusi, permettendo alle cellule di regolare lo scambio di molecole tra di loro. Fattori come il pH e la presenza di ioni Ca2 possono regolare la comunicazione tra le cellule su una scala temporale più breve, mentre l’espressione genica differenziale controlla il tipo e l’abbondanza di connessine nei vari tipi di cellule nei tessuti dello sviluppo e degli adulti.

Suggested Reading

Laird, Dale W., Christian C. Naus, and Paul D. Lampe. "SnapShot: Connexins and disease." Cell 170, no. 6 (2017): 1260-1260. [Source]

Vinken, Mathieu. "Introduction: connexins, pannexins and their channels as gatekeepers of organ physiology." Cellular and Molecular Life Sciences 72, no. 15 (2015): 2775-2778. [Source]