يتكون التكوين الأصلي للبروتين من التفاعلات بين السلاسل الجانبية للأحماض الأمينية المكونة له. وعندما لا تستطيع الأحماض الأمينية تكوين هذه التفاعلات ، لا يمكن للبروتين أن ينثني بمفرده ويحتاج إلى مرافقين. ولا سيما أن المرافقين لا ينقلون أي معلومات إضافية مطلوبة لطي البولي ببتيدات ؛ يتم تحديد التكوين الأصلي للبروتين من خلال تسلسل الأحماض الأمينية فقط. تحفز الشيبرونات “المرافقون” طي البروتين دون أن تكون جزءًا من البروتين المطوي.
يتم تثبيت البولي ببتيدات غير المطوية أو المطوية جزئيًا ، والتي غالبًا ما تكون وسيطة في مسار الطي ، بواسطة المرافقين ، مما يؤدي إلى الحالة النهائية المطوية بشكل صحيح. بدون مرافقات ، قد تنثني الببتيدات المتعددة غير المطوية أو المطوية جزئيًا أو تشكل مجاميع غير قابلة للذوبان. يلاحظ هذا بشكل خاص في البروتينات التي يكون فيها الكربوكسي أو الطرف C مطلوبًا من أجل الطي الصحيح للأمين أو الطرف N. في مثل هذه الحالات ، يمكن للمرافق أن يربط ويثبت الجزء النهاية -N من البولي ببتيد في شكل غير مطوي حتى يتم تصنيع بقية سلسلة الببتيد ويمكن أن يطوي البروتين بأكمله بشكل صحيح.
يمكن للرافعات أيضًا تثبيت سلاسل البولي ببتيد غير المطوية أثناء نقلها إلى العضيات دون الخلوية. على سبيل المثال ، أثناء نقل البروتينات إلى الميتوكوندريا من العصارة الخلوية ، يكون من الأسهل نقل المطابقات غير المطوية جزئيًا عبر غشاء الميتوكوندريا. أثناء النقل ، يتم تثبيت الببتيدات المتعددة غير المطوية جزئيًا بواسطة المرافقين” الشيبرونات”.
بالإضافة إلى ذلك ، تلعب المرافقون دورًا مهمًا في تجميع البروتينات التي لها بنية معقدة ، مثل البروتينات متعددة الوحدات الفرعية. تتكون هذه البروتينات من عدة سلاسل متعددة الببتيد – كل منها يحتاج إلى طيها بشكل صحيح ثم تجميعها بطريقة معينة. في العمليات المعنية ، تساعد المرافقون في طي البروتين وتثبيت المكونات غير المرتبطة بينما تخضع الأجزاء الأخرى من البروتين للتجميع.
