Les attractions non covalentes sont des associations au sein et entre des molécules qui influencent la forme et la stabilité structurelle des complexes. Ces interactions diffèrent de la liaison covalente en ce qu’elles n’impliquent pas le partage d’électrons.
Quatre types d’interactions non covalentes sont les liaisons hydrogène, les forces de van der Waals, les liaisons ioniques et les interactions hydrophobes.
La liaison hydrogène résulte de l’attraction électrostatique d’un atome d’hydrogène lié de manière covalente à un atome fortement électronégatif comme l’oxygène, l’azote ou le fluor par un autre atome électronégatif. L’atome d’hydrogène développe une charge positive partielle lorsque l’atome électronégatif auquel il est lié attire le nuage d’électrons près de lui. En conséquence, une faible interaction se produit entre la charge δ+ de l’hydrogène et la δ– charge sur l’atome électronégatif voisin. Ce type d’interaction se forme régulièrement entre les molécules d’eau. Les liaisons hydrogène indépendantes se cassent facilement ; cependant, ils se produisent en grand nombre dans l’eau et les polymères organiques, créant une force significative en combinaison.
Un deuxième type d’interaction appelé van der Waals est provoqué par des attractions temporaires entre les régions riches et pauvres en électrons de deux atomes (ou molécules) ou plus proches les uns des autres. Ces interactions peuvent contribuer aux structures tridimensionnelles des protéines essentielles à leur fonction.
Un autre type d’interaction est la liaison ionique qui se produit entre des ions de charges opposées. Dans les systèmes biologiques, les interactions ioniques résultant d’ions de charges opposées peuvent également aider à stabiliser les biomolécules’ structure. Les ions métalliques tels que le magnésium interagissent avec des biomolécules chargées négativement telles que l’ADN. L’ion magnésium se lie aux groupes phosphate négatifs, neutralisant ainsi la charge et aidant à emballer le long polymère d’ADN dans des structures solénoïdes ou toriques.
Enfin, l’effet hydrophobe est une interaction non covalente dans laquelle les molécules hydrophobes s’agrègent pour minimiser le contact avec l’eau dans un environnement aqueux. En conséquence, les régions hydrophobes d’un polypeptide sont enfouies dans la structure pendant le repliement des protéines.
