Les protéines d’histone ont une queue N-terminale flexible s’étendant à partir du nucléosome. Ces queues d’histone sont souvent soumises à des modifications post-traductionnelles telles que l’acétylation, la méthylation, la phosphorylation et l’ubiquitination. Des combinaisons particulières de ces modifications forment les &# 8220;codes d’histone” qui influencent le repliement de la chromatine et l’expression des gènes spécifiques aux tissus.
Acétylation
L’enzyme histone acétyltransférase ajoute un groupe acétyle aux histones. Une autre enzyme, l’histone désacétylase, élimine le groupe acétyle des histones acétylées. Les acides aminés de la lysine aux positions 4 et 9 de la queue d’histone N-terminale sont souvent acétylés et désacétylés. L’acétylation augmente la charge négative des histones. Cela affaiblit l’interaction ADN-histone entraînant un relâchement de la chromatine et un accès accru à l’ADN. Par exemple, dans les cellules érythroïdes, le gène de la bêta-globine est associé à des histones acétylées qui augmentent son expression. Dans les cellules non érythroïdes où le gène est inactif, il est associé à des histones non acétylées.
Méthylation
Les queues d’histone à la position lysine 9 de l’histone H3 peuvent être di- ou tri-méthylées par l’enzyme histone méthyltransférase. Cette méthylation peut initier la liaison des protéines non histones et augmenter la compaction de la chromatine. La méthylation augmente la charge positive sur les histones, entraînant une affinité accrue entre l’ADN et les histones chargés négativement et un compactage plus élevé de la chromatine. La chromatine réprimée, également connue sous le nom d’hétérochromatine, est hautement méthylée.
Tableau récapitulatif des modifications des histones et de leur effet sur l’expression des gènes
| Modification des histones | Effet sur l’expression des gènes |
| Lysine acétylée | Activation |
| Lysine hypoacétylée | Répression |
| Sérine/thréonine phosphorylée | Activation |
| Arginine méthylée | Activation |
| Lysine méthylée | Répression |
| Lysine ubiquitinylée | Activation/Répression |
Les codes ou modifications des histones sont hérités de manière épigénétique, ce qui signifie que ces modifications ne sont pas codées génétiquement. Par conséquent, ces modifications sont fidèlement transmises à la cellule suivante lors de chaque division cellulaire en tant que mémoire épigénétique.
