Аллостерическая регуляция ферментов происходит, когда связывание молекулы с местом, отличным от активного сайта, вызывает изменение ферментативной активности. Этот тип регуляции может быть как положительным, так и отрицательным, увеличивая или уменьшая активность фермента. Большинство ферментов, проявляющих аллостерию, представляют собой метаболические ферменты, участвующие в деградации или синтезе определенных клеточных молекул.
При аллостерическом ингибировании связывание молекулы с аллостерическим сайтом вызывает изменение формы, которое снижает сродство фермента к субстрату. Часто аллостерический ингибитор является продуктом фермента или ферментного пути, что позволяет ферментным продуктам ограничивать собственное производство. Это своего рода торможение обратной связи, предотвращающее перепроизводство продукции. Классический пример: изолейцин – аллостерический ингибитор фермента, важного для его синтеза.
Напротив, аллостерический активатор вызывает конформационное изменение, которое увеличивает сродство фермента к субстрату. Аллостерическая активация резко увеличивает скорость реакции, что представлено S-образной реакцией скорость-субстрат. Например, связывание внеклеточного лиганда с трансмембранным рецептором EGF вызывает конформационное изменение, которое приводит к активации активности внутриклеточной киназы. Если фермент состоит из нескольких субъединиц, связывание аллостерического активатора с одной субъединицей может вызвать повышение аффинности и изменение формы для всех аффилированных субъединиц.
