Die allosterische Regulation von Enzymen tritt auf, wenn die Bindung eines Moleküls an einer anderen Stelle als dem aktiven Zentrum eine Veränderung der enzymatischen Aktivität bewirkt. Diese Art der Regulierung kann entweder positiv oder negativ sein. Die Enzymaktivität wird entweder erhöht oder vermindert. Die meisten Enzyme, die eine Allosterie aufweisen, sind Stoffwechselenzyme. Sie nehmen am Abbau oder an der Synthese spezifischer Zellmoleküle teil.
Bei der allosterischen Hemmung bewirkt die Molekülbindung an der allosterischen Stelle eine Strukturveränderung, wodurch die Affinität des Enzyms zum Substrat verringert wird. Häufig ist der allosterische Inhibitor ein Produkt des Enzyms oder des Signalweges des Enzyms, wodurch die enzymatischen Produkte ihre eigene Produktion einschränken können. Dies ist eine Art der Rückkopplungshemmung, bei der eine Überproduktion von Stoffen verhindert wird. Ein klassisches Beispiel ist Isoleucin, da es ein allosterischer Inhibitor eines Enzyms ist, welches wichtig für seine Synthese ist.
Im Gegensatz dazu bewirkt ein allosterischer Aktivator eine Veränderung der Konformation des Substrats. Diese erhöht die Affinität des Enzyms zum Substrat. Die allosterische Aktivierung erhöht dramatisch die Reaktionsgeschwindigkeit, was durch eine S-förmige Geschwindigkeit-Substrat-Kurve dargestellt wird. Als Beispiel verursacht die Bindung des extrazellulären Liganden an den transmembranen EGF-Rezeptor eine Konformationsänderung, die zur Aktivierung der intrazellulären Kinaseaktivität führt. Wenn ein Enzym aus mehreren Untereinheiten zusammengesetzt ist, kann die Bindung eines allosterischen Aktivators an eine einzige Untereinheit eine Erhöhung der Affinität und eine Formveränderung für alle verbundenen Untereinheiten hervorrufen.
