Nom de la protéine devrait refléter est caractéristiques et relation à d’autres protéines. Malheureusement, les noms sont généralement affectés au moment de la découverte et que les recherches se poursuivent, la compréhension de l’ensemble des contextes peut-être changer. Cela peut conduire à plusieurs noms si une protéine a été identifiée séparément par plus d’un laboratoire, à des changements dans la nomenclature ou dans les caractéristiques considérés comme définitif lorsque vous affectez le nom et le nom n’est plus suffisamment différenciant la protéine d’autres personnes.

Les défensines invertébrés offrent un bon exemple de la dégénérescence dans la nomenclature et la classification. Les premiers défensines d’invertébrés ont été signalés par les insectes, et le nom « defensin insecte » a été proposée basée sur l’homologie perçue à mammifères défensines^1,2. Le terme defensin est toujours utilisé, même s’il est maintenant clair que défensines invertébrés et mammifères ne partagent pas un ancêtre commun^3,4. Selon les espèces, un invertébré « defensin » peut avoir six ou huit des cystéines (qui forment trois ou quatre ponts disulfures) et une variété d’activités antimicrobiennes. Pour compliquer la situation, protéines ayant les mêmes caractéristiques que les défensines ne sont pas toujours appelés « défensines, » tels que le cremycins récemment identifié de Caenorhabditis remanei⁵. En outre, défensines gros invertébrés sont plus susceptibles de concerner évolutionnaire vertébrée β-défensines que d’autres invertébrés défensines⁶. Malgré cela, les chercheurs s’appuient parfois sur le nom « defensin » pour déterminer quelles séquences devraient être inclus dans les analyses.

Des études structurales ont révélé la similitude entre insectes défensines et scorpion toxines⁷, et le pli de CS-αβ a été établi par la suite comme la caractéristique structurelle de l’insecte défensines⁸. Cette bergerie définit la superfamille (CS-αβ) scorpion toxine dans la Classification structurale des protéines (SCOP) base de données⁹, qui comprend actuellement cinq familles : insectes défensines, toxines scorpion à chaîne courte, toxines de longue chaîne scorpion, MGD-1 (à partir de mollusque) et plante défensines. Cette superfamille est synonyme de la cis-défensines décrit récemment⁴ et super-famille 3.30.30.10 dans le CATH/Gene database 3D^10,11. Études de divers invertébrés, plantes et champignons que les noms des protéines qui contiennent cette bergerie ne sont pas clairement liées à afficher numéro de cystéine ou dessin de collage, activité antimicrobienne ou histoire évolutive¹².

Le manque de cohérence et de critères clairs rendent difficile de nommer et classer les séquences vient d’être identifié dans cette superfamille. Un obstacle majeur à comparer les protéines dans cette superfamille est que cystéines sont comptés à l’égard de chaque séquence individuel (la première cystéine dans chaque séquence est C1), sans aucun moyen pour expliquer le rôle structurel. Cela signifie que seules les séquences avec le même nombre de cystéines peuvent être comparés. Il y a peu conservation de séquence autre que les cystéines formant le pli de CS-αβ, ce qui complique les alignements et les analyses phylogénétiques. En développant un système de numérotation qui priorise les caractéristiques structurales, superfamille séquences peuvent être plus facilement par rapport et alignés. Caractéristiques conservées, ainsi que ceux définissant les sous-groupes, peuvent être visualisées rapidement, et de nouvelles séquences peuvent être placés plus facilement dans le contexte approprié.

Cet article utilise un tableur (par exemple, Excel) pour générer une référence à la numérotation de la super-famille des CS-αβ. Il montre comment cela clarifie les comparaisons entre les séquences et l’applique aux nouvelles séquences de CS-αβ identifiés des tardigrades. À l’aide de la super-famille des CS-αβ à titre d’exemple, le protocole a été écrit pour fournir des orientations pour l’utilisation de séquences d’intérêt ; Cependant, il n’est pas prévu pour être précis de cette superfamille ou de séquences riches en cystéine. Cette méthode sera probablement plus utile pour les groupes de protéines qui ont été étudiés séparément dans des taxons divergentes et/ou ont peu homologie de séquence globale, ayant des caractéristiques distinctes qui peut ne pas être facilement reconnu par le logiciel d’analyse moléculaire. Cette méthode requiert certaines décisions a priori au sujet des caractéristiques importantes, il sera d’une utilité limitée si aucune caractéristiques importantes n’ont été identifiées. L’objectif principal est de montrer comment une visualisation simple des relations séquence peut être atteints. Cela peut ensuite servir à informer l’alignement de séquences et d’analyse, mais si l’alignement et l’analyse sont les principaux objectifs, une méthode de code à barres serait une alternative appropriée qui a plus de capacité pour l’automatisation,¹³. La méthode actuelle affiche les caractéristiques de chaque peptide sous une forme linéaire, donc il ne sera pas utile pour la visualisation directe de la structure 3D.