Natur former bestilt og funksjonelle strukturer av prosessen med biomolekylære selv-montering. Å forstå hvilke krefter som styrer denne spontane prosessen kan føre til at evnen til å etterligne selvbygging in vitro og dermed til store fremskritt i området for materialvitenskap ^10,11. Peptides, spesielt, holder meget lovende som et biomolekylære byggesten, siden de presenterer store strukturelle mangfold, enkel kjemisk syntese, og kan lett bli funksjonalisert med biologiske og kjemiske enheter. Feltet av peptid selvbygging ble utviklet av Ghadiri og hans kolleger, som demonstrerte selvbygging av peptid nanorør ved sykliske peptider med vekslende D-og L-aminosyrer ^12. Andre vellykkede tilnærminger til utformingen av peptid forsamlinger omfatter lineære bolaamphiphile peptider ^5, amphiphiles (AP) ^6, nonconjugated selv utfyllende ioniske peptider ^13, overflate-lignende peptider <sup> 4,14, og diblock copolypeptides ^15.

En nyere tilnærming innebærer selv-montering av korte aromatiske peptider, kalt homoaromatic dipeptider. Disse peptider omfatte bare to aminosyrer med aromatisk natur (f.eks Phe-Phe, tert-butyl dikarbonat (Boc)-Phe-Phe) ^7,8,16-21. De strukturer som er dannet av disse homoaromatic peptider omfatter rørformede strukturer, kuler, flak-lignende sammenstillinger og fibre ^{6,8,15,21-32.} Fibrene i noen tilfeller gi en fibril mesh som gir et hydrogel ^33-37. Disse forsamlingene har blitt utnyttet for anvendelser av biosensing, levering av legemidler, molekylær elektronikk, etc. ^38-45

Dette notatet beskriver de eksperimentelle skritt som trengs for å starte spontane selvbygging av homoaromatic peptider. I tillegg presenterer den prosessen med peptid coassembly. Denne prosessen innebærer at selv-montering av flere enn en type peptidmonomer.

Vår demonstrasjon omfatter coassembly av to kommersielt tilgjengelige peptider: Den diphenylalanine peptid _{(NH2-Phe-Phe-COOH)} og dens Boc beskyttede analog (Boc-Phe-Phe-OH). Hvert av peptidene selv setter sammen til en supermolecular struktur: diphenylalanine peptid danner rørformede sammenstillinger og Boc-Phe-Phe-OH Peptid selv setter sammen til enten kuler eller fibre, avhengig av det løsningsmiddel ^7,17,46. Vi blandet de to peptider i visse forhold, og det resulterende sammenstillinger karakterisert ved elektronmikroskopi, kraft mikroskopi, og FT-IR-spektroskopi. Metodene viste dannelse av et peptid-basert struktur som består av sfæriske elementer med en diameter av flere mikron (1-4 mm) som er forbundet med langstrakte monteringer med en diameter på noen få hundre nanometer (~ 300-800 nm) . Systemene likne perle strengene i deres morfologi, som de sfæriske strukturer synes å være tredd pålangstrakte forsamlinger. Vi har derfor kalt disse forsamlinger "biomolekylære hals". De "biomolekylære halskjeder" kan tjene som et nytt biomateriale, som et stoff levering agent eller som et stillas for elektroniske søknader. Videre kan fremgangsmåten som fører til selv-sammenstillingen av peptider anvendes med andre klasser av peptider og biomolekyler. Det kan føre til en bedre forståelse av de krefter som er involvert i selvbygging og dannelse av nye bestilt strukturer.