La regolazione allostica degli enzimi si verifica quando il legame di una molecola in una posizione diversa dal sito attivo provoca un cambiamento nell’attività enzimatica. Questo tipo di regolazione può essere positivo o negativo, aumentando o diminuendo l’attività dell’enzima. La maggior parte degli enzimi che mostrano l’allosteria sono enzimi metabolici coinvolti nella degradazione o nella sintesi di specifiche molecole cellulari.
Nell’inibizione allosterica, il legame di una molecola al sito allostrico provoca un cambiamento di forma che riduce l’affinità dell’enzima per il substrato. Spesso, l’inibitore allosterico è un prodotto dell’enzima o del percorso enzimatico, permettendo ai prodotti enzimatici di limitare la propria produzione. Questo è un tipo di inibizione del feedback, che impedisce la sovrapproduzione di prodotti. Come esempio classico, la isoleucina è un inibitore allostrico di un enzima importante nella sua sintesi.
Al contrario, un attivatore allosterico provoca un cambiamento conformazionale che aumenta l’affinità di un enzima per il substrato. L’attivazione aldica aumenta drasticamente il tasso di reazione, come rappresentato da una reazione di tasso-substrato a forma di S. Ad esempio, il legame del ligando extracellulare al recettore EGF transmembrana provoca un cambiamento conformazionale che comporta l’attivazione dell’attività della chinasi intracellulare. Se un enzima è composto da più sottounità, il legame di un attivatore allostrico a una singola sottounità può causare un aumento dell’affinità e il cambiamento di forma per tutte le sottounità affiliate.
