Аллостерическое регулирование относится к управлению ферментом через отдельный сайт, отличный от активного участка фермента. Когда молекула связывается с таким местом, называемым аллостерическим участком, связывание может вызвать изменение конформации, или изменение формы в ферменте. Такие действия могут привести к увеличению сродства активных сайтов фермента для его субстратов, повышая активность фермента, процесс, известный как аллостерическая активация.На графике скорости реакции в зависимости от концентрации субстрата, аллостерическая активация может быть представлена, как положительная S-образная кривая, где имеется время задержки до тех пор, пока не будет активирован фермент. Затем, из-за внезапного увеличение числа активных сайтов, высокая концентрация субстрата позволяет связываться и резко ускоряет реакцию. С другой стороны, если эффектор связывается с ферментом и вызывает конформационное изменение, это снижает сродство связывания субстрата, в процессе, который называется аллостерическим торможением.В этом случае налицо снижение функции фермента, и снижение скорости химической реакции по сравнению с активированным состоянием.