As proteínas podem formar complexos homoméricos com outra unidade da mesma proteína ou complexos heteroméricos com diferentes tipos. A maioria dos complexos proteicos junta-se espontaneamente através de vias ordenadas, enquanto que algumas proteínas precisam de factores de montagem que guiam a sua junção adequada. Apesar do ambiente intracelular cheio, as proteínas geralmente interagem com os seus parceiros corretos e formam complexos funcionais.
Muitos vírus juntam-se sozinhos em uma unidade totalmente funcional usando a célula hospedeira infectada para produzir todos os componentes necessários. O vírus do mosaico do tabaco (TMV) é um exemplo clássico de um complexo de auto-montagem de subunidades proteicas e RNA. O processo de auto-montagem do TMV é a base para algumas das partículas terapêuticas de vírus criadas para o fornecimento de fármacos.
Alguns complexos proteicos juntam-se apenas devido a mutações ou distúrbios. A hemoglobina, a proteína transportadora de oxigénio encontrada em glóbulos vermelhos, é um tetrâmero de duas subunidades alfa e duas beta. No entanto, na anemia falciforme, uma mutação pontual substitui um aminoácido hidrofílico-glutamina por uma valina hidrofóbica. Isto cria remendos hidrofóbicos viscosos nos lados opostos do tetrâmero da hemoglobina. Em um ambiente celular aquoso, os remendos hidrofóbicos em diferentes moléculas de hemoglobina unem-se, juntando-se em fibras longas e rígidas. Estas fibras alteram a forma dos glóbulos vermelhos de uma forma esferóide para crescente.
