Allosterik proteinler birden fazla ligand bağlanma bölgesine sahiptir; bir ligandın bu bölgelerden herhangi birine bağlanması, ligandların diğer bölgelere bağlanmasını etkiler. Bir protein allosterik olduğunda, bağlanma bölgeleri eşli veya bağlı şeklinde adlandırılır. Enzimler söz konusu olduğunda, substrata bağlanan bölge aktif bölge olarak bilinir ve diğer bölge ise düzenleyici bölge olarak bilinir. Bir ligand düzenleyici bölgeye bağlandığında, bu proteinin aktif bölgesini etkileyebilecek konformasyonel değişikliklere yol açar.
Bağlanma bölgesi bağlantıları, diğer bölgelere ligand bağlanmasının pozitif veya negatif düzenlenmesine neden olabilir. Her iki ligandın da bir proteinin aynı konformasyonuna bağlanmayı tercih ettiği durumlarda, bir bölgedeki bağlanma, diğer bölgenin ilgili ligand için afinitesini arttırır. Bu pozitif bir bağlantı olarak bilinir. Öte yandan, ligandlar farklı konformasyonlara bağlanmayı tercih ederse, bir ligandın bağlanması ikinci ligandın proteine bağlanmasını zorlaştıracaktır. Bu negatif bir bağlantı olarak bilinir.
Bağlanma bölgeleri bağlantıları bir proteinin işlevini düzenleyebilir. Örneğin, enzim aktivitesi genellikle biyokimyasal işlemin son ürününün bir inhibitör olarak hizmet edebileceği bir geri besleme mekanizması ile düzenlenir. Pirimidin sentez yolunun son ürünleri olan UTP ve CTP, bu yolun ilk temel adımını katalize eden enzim olan ATCaz'nin aktivitesini inhibe eder. UTP ve CTP'nin enzime bağlanması, hücredeki pürin konsantrasyonuna göre primidin konsantrasyonunun yüksek olduğu durumlarda katalitik bölgeyi negatif olarak düzenler. Bu fenomen geri besleme inhibisyonu olarak bilinir ve bir organizmada doğru miktarda metabolitin korunmasında esastır.
