Les protéines peuvent former des complexes homomères avec une autre unité de la même protéine ou des complexes hétéromères de types différents. La plupart des complexes protéiques s’auto-assemblent spontanément via des voies ordonnées, tandis que certaines protéines ont besoin de facteurs d’assemblage qui guident leur assemblement correct. Malgré l’environnement intracellulaire surpeuplé, les protéines interagissent généralement avec leurs bons partenaires et forment des complexes fonctionnels.
De nombreux virus s’auto-assemblent en une unité entièrement fonctionnelle en utilisant la cellule hôte infectée pour produire tous les composants nécessaires. Le virus de la mosaïque du tabac (TMV) est un exemple classique d’un complexe d’auto-assemblage de sous-unités protéiques et d’ARN. Le processus d’auto-assemblage du TMV est à la base de certaines des particules virales thérapeutiques conçues pour l’administration de médicaments.
Certains complexes protéiques s’auto-assemblent uniquement en raison de mutations ou de troubles. L’hémoglobine, protéine porteuse d’oxygène présente dans les globules rouges, est un tétramère de deux sous-unités alpha et deux sous-unités bêta. Cependant, dans l’anémie falciforme, une mutation ponctuelle unique remplace un acide aminé hydrophile-glutamine par une valine hydrophobe. Cela créer des plaques hydrophobes collantes sur les côtés opposés du tétramère d’hémoglobine. Dans un environnement cellulaire aqueux, les patchs hydrophobes sur différentes molécules d’hémoglobine se fixent, s’assemblant en fibres longues et rigides. Ces fibres modifient la forme sphéroïde des globules rouges' en une forme de croissant.
