Las proteínas son cadenas de aminoácidos que están conectados por enlaces peptídicos y plegados en una estructura tridimensional. Las cadenas laterales de residuos de aminoácidos individuales determinan las interacciones entre los residuos de aminoácidos, y en última instancia el plegado de la proteína. Dependiendo de la longitud y la complejidad estructural, las cadenas de residuos de aminoácidos se clasifican como oligopéptidos, polipéptidos o proteínas.
Un aminoácido es una molécula que contiene un grupo carboxilo (–COOH) y un grupo amino (–NH2) unido al mismo átomo de carbono, el α-carbono. La identidad del aminoácido está determinada por su cadena lateral o residuo lateral, a menudo llamado el grupo R. El aminoácido más simple es la glicina, donde el residuo es un solo átomo de hidrógeno. Otros aminoácidos llevan cadenas laterales más complejas. La cadena lateral determina las propiedades químicas del aminoácido. Por ejemplo, puede atraer o repeler el agua (hidrófila o hidrófoba), llevar una carga negativa (ácida) o formar enlaces de hidrógeno (polar).
De todos los aminoácidos conocidos, sólo 21 se utilizan para crear proteínas en eucariotas (el código genético codifica sólo 20 de estos). Los aminoácidos se abrevian utilizando un código de tres letras (por ejemplo, Gly, Val, Pro) o un código de letra (por ejemplo, G, V, P). La cadena lineal de residuos de aminoácidos forma la columna vertebral de la proteína. El grupo amino libre en un extremo se llama N-terminal, mientras que el grupo carboxilo libre en el otro extremo constituye el C-terminal. Las propiedades químicas de las cadenas laterales determinan en gran medida la estructura final de la proteína a medida que interactúan entre sí y con moléculas de agua polar.
Para formar un polipéptido, los aminoácidos están unidos entre sí por enlaces peptídicos. Los enlaces peptídicos se forman entre el grupo amino (–grupo NH2) de un aminoácido y el grupo carboxilo (–COOH) del aminoácido adyacente. Las proteínas se forman por síntesis de deshidratación. Cada molécula de agua se forma durante la vinculación de dos aminoácidos. El enlace covalente resultante es un enlace peptídico.
Los aminoácidos tienen un grupo básico y un grupo ácido. Por lo tanto, pueden actuar como base (receptor de iones de hidrógeno) o como ácido (donante de iones de hidrógeno). La propiedad química depende del pH del medio circundante. A pH bajo (por ejemplo, pH2) tanto el carboxilo como los grupos amino están protonados (–NH3, –COOH), por lo que el aminoácido actúa como base. En un pH alcalino (por ejemplo, pH13), tanto el carboxilo como los grupos amino están desprotonados (–NH2, –COO–) y el aminoácido actuará como un ácido. En un pH neutro (es decir, la mayoría de los entornos fisiológicos, pH7.4), el grupo amino es protonado (–NH3) y el grupo carboxilo es desprotonado (–COO–), dando lugar a un zwitterion, una molécula con una carga positiva y negativa. Estas propiedades químicas en el pH fisiológico son esenciales para crear enlaces de hidrógeno, que a su vez contribuyen a la formación de estructuras proteicas más complejas.
Los polipéptidos son cadenas de aminoácidos. Los polipéptidos con menos de 20 aminoácidos también se conocen como oligopéptidos, o simplemente péptidos. Una cadena de polipéptidos se conoce como proteína cuando se pliega en una estructura tridimensional, lista para realizar su función celular específica.
Junto con los carbohidratos, los ácidos nucleicos y los lípidos, las proteínas son los bloques de construcción fundamentales de la vida. Las proteínas exhiben una enorme diversidad en su composición y, por lo tanto, función. Entre otras funciones, proporcionan estructura a una célula (por ejemplo, en forma de colágeno), permiten el movimiento (por ejemplo, actina y miosina en los músculos), catalizan reacciones (enzimas), llevan moléculas a través de la membrana celular y defienden vertebrados contra los invasores (anticuerpos).
