As proteínas são cadeias de aminoácidos que são conectados por ligações peptídicas e dobrados em uma estrutura tridimensional. As cadeias laterais de resíduos individuais de aminoácidos determinam as interações entre os resíduos de aminoácidos e, finalmente, o enovelamento da proteína. Dependendo do comprimento e complexidade estrutural, as cadeias de resíduos de aminoácidos são classificadas como oligopeptídeos, polipeptídeos ou proteínas.
Um aminoácido é uma molécula que contém um grupo carboxilo (–COOH) e um grupo amino (–NH2) ligado ao mesmo átomo de carbono, o carbono ⍺. A identidade do aminoácido é determinada pela sua cadeia lateral ou resíduo lateral, muitas vezes chamado de grupo R. O aminoácido mais simples é a glicina, em que o resíduo é um único átomo de hidrogénio. Outros aminoácidos possuem cadeias laterais mais complexas. A cadeia lateral determina as propriedades químicas do aminoácido. Por exemplo, pode atrair ou repelir água (hidrofílico ou hidrofóbico), carregar uma carga negativa (ácido) ou formar ligações de hidrogénio (polar).
De todos os aminoácidos conhecidos, apenas 21 são usados para criar proteínas em eucariotas (o código genético codifica apenas 20 destes). Os aminoácidos são abreviados usando um código de três letras (por exemplo, Gly, Val, Pro) ou de uma letra (por exemplo, G, V, P). A cadeia linear de resíduos de aminoácidos forma o esqueleto da proteína. O grupo amino livre de uma extremidade é chamado de N-terminal, enquanto que o grupo carboxilo livre na outra extremidade constitui o C-terminal. As propriedades químicas das cadeias laterais determinam fortemente a estrutura final da proteína à medida que interagem entre si e com moléculas de água polares.
Para formar um polipeptídeo, os aminoácidos são ligados por ligações peptídicas. As ligações peptídicas são formadas entre o grupo amino (–NH2) de um aminoácido e o grupo carboxilo (–COOH) do aminoácido adjacente. As proteínas são formadas por síntese de desidratação. Uma molécula de água é formada durante a ligação de dois aminoácidos. O vínculo covalente resultante é uma ligação peptídica.
Os aminoácidos têm um grupo básico e um ácido. Eles podem, portanto, comportar-se como uma base (receptor de iões de hidrogénio) ou como um ácido (dador de iões de hidrogénio). A propriedade química depende do pH do meio circundante. Em pH baixo (por exemplo, pH2) tanto os grupos carboxilo como amino são protonados (–NH3, –COOH), de modo que o aminoácido age como uma base. Em pH alcalino (por exemplo, pH13), ambos os grupos carboxilo e amino são deprotonados (–NH2, –COO–) e o aminoácido age como um ácido. Em pH neutro (ou seja, na maioria dos ambientes fisiológicos, ~pH7.4), o grupo amino é protonado (–NH3) e o grupo carboxilo é deprotonado (–COO–), dando origem a um zwitterion, uma molécula com uma carga positiva e negativa. Essas propriedades químicas em pH fisiológico são essenciais para a criação de ligações de hidrogénio, que por sua vez contribuem para a formação de estruturas proteicas mais complexas.
Polipeptídeos são cadeias de aminoácidos. Polipeptídeos com menos de 20 aminoácidos também são chamados de oligopeptídeos, ou simplesmente peptídeos. Uma cadeia polipeptídica é referida como proteína quando é dobrada em uma estrutura tridimensional, pronta para executar a sua função celular específica.
Juntamente com carboidratos, ácidos nucleicos e lípidos, as proteínas são blocos fundamentais da vida. As proteínas apresentam enorme diversidade na sua composição e, consequentemente, função. Entre outras funções, fornecem estrutura para uma célula (por exemplo, sob a forma de colagénio), permitem o movimento (por exemplo, actina e miosina nos músculos), catalisam reações (enzimas), levam moléculas através da membrana celular, e defendem os vertebrados contra invasores (anticorpos).
