단백질은 펩타이드 결합(peptide bond)으로 연결되어 3차원 구조로 접힌 아미노산(amino acid)의 사슬입니다. 아미노산 잔기(residue)의 측쇄(side chain)는 아미노산 잔기 간의 상호작용을 결정하고 더 나아가 단백질이 접히는 것을 결정합니다. 길이 및 구조적 복잡성에 따라 아미노산 잔기 사슬은 올리고펩타이드(oligopeptide), 폴리펩타이드(polypeptide) 또는 단백질로 분류됩니다.
아미노산은 카복실기(carboxyl group; –COOH)와 아미노기(amino group; –NH2)를 가진 분자로서 이 두 작용기가 같은 탄소(즉, ⍺-carbon)에 결합한 분자입니다. 아미노산의 특성은 R기(R-group)라 불리는 측쇄나 잔기에 의해 결정됩니다. 가장 단순한 아미노산은 글리신(glycine)이며 잔기로 단일 수소 원자를 가지고 있습니다. 어떤 아미노산은 더 복잡한 측쇄를 가지고 있기도 합니다. 측쇄는 아미노산의 화학적 특성을 결정합니다. 예를 들어 측쇄는 물을 끌어오기도(친수성) 밀어내기도(소수성) 하고 음전하를 띠거나(산성) 수소결합을 형성(극성)하기도 합니다.
알려진 모든 아미노산 중 21개만이 진핵생물에서 단백질을 생성하는 데 사용됩니다 (유전정보는 이 중 20개만 암호화하고 있습니다). 아미노산은 3자 코드(예: Gly, Val, Pro)나 1자 코드(예: G, V, P)로 축약해 씁니다. 아미노산 전기의 직선 사슬은 단백질의 뼈대를 형성합니다. 한쪽 끝에 있는 아미노기는 N-말단(N-terminus)이라 부르고 반대 끝에 있는 카복실기는 C-말단(C-terminus)이라 부릅니다. 측쇄의 화학적 성질은 측쇄끼리의 상호작용 및 극성을 지닌 물 분자와의 상호작용을 통해 단백질의 최종구조에 크게 영향을 줍니다.
폴리펩타이드를 형성하기 위해 아미노산은 펩타이드 결합을 합니다. 펩타이드 결합은 한 아미노산의 아미노기(–NH2 group)와 인접한 아미노산의 카복실기(–COOH) 사이에 탈수축합(dehydration synthesis)을 통해 형성되는데, 이때 두 아미노산이 결합하며 물 1분자가 빠지며 공유결합인 펩타이드 결합을 형성합니다.
아미노산은 염기성기와 산성기를 가지고 있습니다. 따라서 아미노산은 염기(수소 이온을 수용하는 쪽) 또는 산(수소 이온을 공여하는 쪽) 역할을 할 수 있습니다. 이런 아미노산의 화학적 특성은 주변 매체의 pH에 따라 달라집니다. 낮은 pH(예: pH2)에서 아미노산의 카복실기(–COOH)와 아미노기(–NH3)는 양성자화(protonated) 되어 아미노산이 염기 역할을 하게 합니다. 알칼리성 pH(예: pH13)에서 아미노산의 카복실기(–COO–)와 아미노기(–NH2)는 탈양성자화(deprotonated)되어 아미노산이 산 역할을 하게 합니다. 중성 pH(즉, 대부분의 생리학적 환경 ~pH7.4)에서 아미노산의 아미노기(–NH3)는 양성자화 되고 카복실기(–COO–)는 탈양성자화 되어 양전하와 음전하를 모두 갖는 분자, 즉 양쪽성 이온(zwitterion)을 생성합니다. 이런 생리학적 pH에서의 화학적 특성은 특히 수소결합을 만드는 데 필수적이며 이 수소결합은 다시 더 복잡한 단백질 구조의 형성에 기여합니다.
폴리펩타이드는 아미노산의 사슬입니다. 아미노산이 20개 미만인 폴리펩타이드는 올리고펩타이드 혹은 펩타이드라고 부릅니다. 폴리펩타이드 사슬이 특정 세포 기능을 수행할 수 있는 3차원 구조로 접힌 경우 이를 단백질이라고 부릅니다.
탄수화물, 핵산, 지질과 함께 단백질은 생물의 기본 구성요소입니다. 단백질은 구성과 기능에서 엄청난 다양성을 보입니다. 기능의 예를 들자면 단백질은 세포 구조를 형성하고(예: 콜라겐), 움직임이 가능하게 만들고(예: 근육의 액틴과 미오신), 촉매 반응을 하고 (효소), 세포막을 가로질러 분자를 운반하고, 체내로 침입한 침입자로부터 방어합니다 (항체).
