Eiwitten zijn aminozuurketens die met peptideverbindingen aan elkaar verbonden zijn en gevouwen zijn tot een driedimensionale structuur. Aminozuren kunnen Residu-groepen bevatten die met de functionele groepen van andere aminozuren kunnen reageren en waardoor het eiwit zich op een bepaalde manier kan vouwen. Afhankelijk van de lengte en structurele complexiteit worden de aminozuurketens geclassificeerd als oligopeptiden, polypeptiden of eiwitten.
Een aminozuur is een molecuul dat een carboxyl (–COOH) en een aminogroep (–NH 2 ) bevat die aan hetzelfde koolstofatoom, de ⍺-koolstof, vastzitten. De identiteit van het aminozuur wordt bepaald door zijn zijketen, vaak de R-groep genoemd. Het eenvoudigste aminozuur is glycine, waarbij de residu-groep een enkel waterstofatoom is. Andere aminozuren hebben meer complexe zijketens. De zijketen bepaalt de chemische eigenschappen van het aminozuur. Het kan bijvoorbeeld water aantrekken of afstoten (hydrofiel of hydrofoob), een negatieve lading (zuur) hebben of waterstofbruggen vormen (polair).
Van alle bekende aminozuren worden er slechts 21 gebruikt om eiwitten in eukaryoten te maken (de genetische code gebruikt slechts 20 aminozuren). Aminozuren worden afgekort met een drieletterige (bijv. Gly, Val, Pro) of eenlettercode (bijv. G, V, P). De lineaire keten van aminozuurresten vormt de ruggengraat van het eiwit. De vrije aminogroep aan het ene uiteinde wordt de N-terminus genoemd, terwijl de vrije carboxylgroep aan het andere uiteinde de C-terminus vormt. De chemische eigenschappen van de zijketens bepalen in voornamelijk de uiteindelijke structuur van het eiwit aangezien ze met elkaar en met polaire watermoleculen kunnen reageren.
Om een polypeptide te vormen, worden aminozuren met elkaar verbonden door peptidebindingen. Peptidebindingen worden gevormd tussen de aminogroep (–NH 2- groep) van één aminozuur en de carboxylgroep (–COOH) van het aangrenzende aminozuur. Eiwitten worden gevormd door dehydratatiesynthese. Eén watermolecuul wordt gevormd tijdens de koppeling van twee aminozuren. De resulterende covalente binding is een peptidebinding.
Aminozuren hebben zowel een basische als een zure groep. Ze kunnen daarom als base (waterstofionenontvanger) of als zuur (waterstofionendonor) dienen. De chemische eigenschap hangt af van de pH van het omringende medium. Bij een lage pH (bijv. PH2) worden zowel de carboxylgroep als de aminogroep geprotoneerd (–NH 3 , –COOH), dus het aminozuur werkt als een base. Bij een alkalische pH (bijv. PH13) worden zowel de carboxyl- als de aminogroep gedeprotoneerd (–NH 2 , –COO – ) en zal het aminozuur als een zuur werken. Bij een neutrale pH (dat wil zeggen, de meeste fysiologische omgevingen ~ pH 7,4), wordt de aminogroep geprotoneerd(NH3) en de carboxylgroep gedeprotoneerd (-COO -), waardoor een zwitterion, een molecuul met zowel een positieve als negatieve lading. Deze chemische eigenschappen bij fysiologische pH zijn essentieel voor het creëren van waterstofbruggen, die vervolgens bijdragen aan de vorming van meer complexe eiwitstructuren.
Polypeptiden zijn aminozuurketens. Polypeptiden met minder dan 20 aminozuren worden ook wel oligopeptiden of eenvoudigweg peptiden genoemd. Een polypeptideketen wordt een eiwit genoemd wanneer het is gevouwen tot een driedimensionale structuur, zodat het een specifieke cellulaire functie kan uitvoeren.
Eiwitten, koolhydraten, nucleïnezuren en lipiden zijn fundamentele bouwstenen van het leven. Eiwitten vertonen een enorme diversiteit in samenstelling en dus ook functie. Ze bieden onder meer structuur aan een cel (bijv. in de vorm van collageen), laten beweging toe (bijv. Actine en myosine in spieren), katalyseren reacties (enzymen), transporteren moleculen door het celmembraan en verdedigen gewervelde dieren tegen indringers (antilichamen).
