アミノ酸は、タンパク質を構成するモノマーです。各アミノ酸は同じ基本構造を持っており、中心となる炭素原子、すなわちα(α)炭素に、アミノ基(NH2)、カルボキシル基(COOH)、および水素原子が結合しています。また、すべてのアミノ酸は、中心単位に結合した別の原子または原子群(R基と呼ばれる側鎖)を持っています。タンパク質には20種類のアミノ酸が存在し、それぞれ異なるR基を持っています。アミノ酸の配列の違いが、タンパク質の構造と機能の膨大なバリエーションを形成しています。
これらの酸は、その基本構造にアミノ基とカルボン酸基の両方を含んでいることから、 "アミノ酸"という名前が用いられています。アミノ酸を表すには、大文字1文字または3文字の略語が用いられます。例えば、Vという文字やvalという3文字の記号はバリンを表します。
R基
R基(または側鎖)はアミノ酸ごとに異なります。側鎖の化学的性質は、アミノ酸の性質(酸性、塩基性、極性、非極性)を決定します。例えば、アミノ酸のグリシンは、R基として水素原子を持ちます。バリン、メチオニン、アラニンなどのアミノ酸は非極性の側鎖を持ち、疎水性です。一方でセリン、スレオニン、システインなどのアミノ酸は極性の側鎖を持ち、親水性です。リジンやアルギニンの側鎖は正に帯電しており、これらのアミノ酸は塩基性アミノ酸と呼ばれます。プロリンはアミノ基にR基が結合しており、環状の構造を形成しています。プロリンはアミノ基が側鎖と分離していないため、アミノ酸の標準的な構造の例外となっています。
上記の文章は以下から引用しました。Openstax, Biology 2e, Chapter 3.4: Proteins.