Gli amminoacidi sono i monomeri che comprendono proteine. Ogni amminoacido ha la stessa struttura fondamentale, che consiste di un atomo di carbonio centrale,o carbonio alfa( α ), legato ad un amminogruppo (NH2), un gruppo carbossile (COOH), e ad un atomo di idrogeno. Ogni amminoacido ha anche un altro atomo o gruppo di atomi legati all’atomo centrale noto come gruppo R. Ci sono 20 amminoacidi comuni presenti nelle proteine, ognuno con un diverso gruppo R. La variazione nella sequenza degli amminoacidi è responsabile dell’enorme variazione nella struttura e nella funzione delle proteine.
Gli scienziati usano il nome “amminoacido” perché questi acidi contengono sia gruppi amminoamminici che gruppi di acidi carbossilici nella loro struttura di base. Una singola lettera maiuscola o un’abbreviazione di tre lettere rappresenta gli amminoacidi. Ad esempio, la lettera V o il simbolo di tre lettere val rappresentano valine.
Gruppi R
Il gruppo R (o catena laterale) è diverso per ogni amminoacido. La natura chimica della catena laterale determina la natura dell’amminoacido (cioè, sia esso acido, di base, polare o non polare). Ad esempio, l’amminoacido glicina ha un atomo di idrogeno come gruppo R. Gli amminoacidi come la vascolarina, la meionina e l’alanina sono di natura nonpolare o idrofobica, mentre gli amminoacidi come serina, treonina e cisteina sono polari e hanno catene laterali idrofile. Le catene laterali di llysina e arginina sono cariche positivamente, e quindi questi amminoacidi sono anche amminoacidi di base. La prolina ha un gruppo R collegato al gruppo ammino, formando una struttura ad anello. La prolina è un’eccezione alla struttura standard dell’amminoacido poiché il suo amminogruppo non è separato dalla catena laterale.