كما تم تخليقهم في الخلية،أغلب البروتينات لاتنطوى بتلقائية لتكوين تشكٌلها الأصلى،ولكن يتطلب ذلك نوع معين من البروتينات يسمى شابيرون للمساعدة في طيهم. من الأنواع العديدة من جزيئات الشابرون الموجودة فى بدائيات النوى وحقيقيات النوى, عائلتان رئيسيتان هم بروتين الصدمة الحرارى إتش إس بى 70 و إتش أس بى 60 فى البروتين المطوى بطريقة صحيحة, الرقع الكارهه للماء تكون مغمورة فى الداخل. في البروتينات المطوية بشكل خاطئ،الرقع الكارهه للماء تكون مكشوفة.مثل هذه الرقع على جزيئات البروتين المختلفة يمكنها أن ترتبط مع بعضها ببعض مما يؤدى إلي تجميع غير عكسي للبروتين 00:00:43.940 00:00:47.570 الشابيرونات تتعرف على هذه الرقع الكارهه للماء المكشوفة وتمنع تكتل البروتين،مسهلة بذلك طي البروتينات. آلية إتش إس بى 70 يعمل غالباًقبل ان يترك البروتين الريبوسوم،مع كل وحدة مرتبطة ب أيه تى بى ليتم التعرف على امتداد صغير من أحماض أمينية كارهه للماء على سطح البروتين. 00:01:07.070 00:01:11.810 مجموعة من البروتينات الأصغر إتش إس بى 40 تتفاعل مع هذا المركب وتحفز تحلل أيه تى بى مائياًونتيجة لذلك, أجزاء من إتش إس بى 70 تتجمع مع بعضها كالفكين،لتحتجز البروتين الغير مطوى بداخلها.بعد ذلك،يرتبط أيه تى بى بالمركب مرة أخرى،محفزاًفصل إتش إس بى 70 وتحرير عديد البيبتيدات المقيدة،وسامحا لها بفرصة لإعادة الطى. إذا لم يتم الطي بسرعة كافية،عديد البيبتيدات قد يرتبط مرة أخرى. وهذه العملية تتكرر حتى يتم طي البروتين في تشكٌله ألاصلى.أو بدلاًمن ذلك،عديد البيبتايد الذي تم تخليقها بالكامل و طويها جزئياًيمكن أن يتم تسليمها إلى الشابرون. الشابرون مركبات بروتين كبيرة،على شكل برميل وهذا من شأنه أن يوفر حجرة معزولة لطي البروتين،مع نصف البرميل المتماثل مشتغلا على البروتين المستفيد في كل مرة. في اي كولاى نظام الشابيرون يسمى GroEL/Groes،في حين أنه تمثيله الحقيقي للنواة يسمى إتش إس بى 60.