Аллостерические белки имеют более одного сайта связывания лиганда; связывание лиганда с любым из этих участков влияет на связывание лигандов с другими сайтами. Когда белок аллостерический, его сайты связывания называются связанными или сопряженными. В случае ферментов участок, связывающийся с субстратом, известен как активный центр, а другой участок известен как регуляторный сайт. Когда лиганд связывается с регуляторным сайтом, это приводит к конформационным изменениям в белке, которые могут повлиять на активный центр белка.
Связи сайтов связывания могут вызывать как положительную, так и отрицательную регуляцию связывания лиганда с другими сайтами. В случаях, когда оба лиганда предпочитают связываться с одной и той же конформацией белка, связывание в одном участке увеличивает сродство другого участка к соответствующему лиганду. Это известно как положительная связь. С другой стороны, если лиганды предпочитают связываться с различными конформациями, связывание одного лиганда затруднит связывание второго лиганда с белком. Это называется отрицательной связью.
Связи сайтов связывания могут регулировать функцию белка. Например, активность фермента часто регулируется с помощью механизма обратной связи, где конечный продукт биохимического процесса может служить ингибитором. УТФ и ЦТФ, конечные продукты пути синтеза пиримидина, препятствуют активности аспартат карбамоилтрансферазы, фермента, который катализирует первую важную стадию этого пути. Когда концентрация пиримидинов высока относительно концентрации пуринов в клетке, связывание УТФ и ЦТФ с ферментом отрицательно регулирует связанный каталитический сайт. Этот явление известно как ингибирующая обратная связь и необходимо для поддержания нужного количества метаболитов в организме.
