Die allosterische Regulation bezieht sich auf die Kontrolle eines Enzyms durch eine andere Stelle als die aktive Stelle des Enzyms. Wenn ein Molekül sich an einen solchen Ort bindet, der als allosterische Stelle bezeichnet wird. Die Bindung kann eine Konformationsänderung oder eine Formänderung im Enzym induzieren. Eine solche Wirkung kann eine Erhöhung der Affinität der aktiven Zentren des Enzyms zu seinen Substraten verursachen, wodurch die Aktivität des Enzyms erhöht wird. Ein Prozess, der als allosterische Aktivierung bekannt ist. In einem Reaktionsgeschwindigkeits-Substratkonzentrations- Diagramm kann die allosterische Aktivierung als positive S-förmige Kurve dargestellt werden. Wo es eine Verzögerungszeit gibt, bis das Enzym aktiviert wird. Dann kann aufgrund des plötzlichen Anstiegs der aktiven Stellen eine hohe Substratkonzentration binden und die Reaktion schnell beschleunigen. Wenn sich andererseits der Effektor an das Enzym bindet und eine Konformationsänderung verursacht, die die Affinität der Substratbindung verringert, wird der Prozess als allosterische Hemmung bezeichnet. In diesem Fall gibt es eine Abnahme der Enzymfunktion und einen Abfall der Geschwindigkeit der chemischen Reaktion aus dem aktivierten Zustand.