Antilichamen, ook wel immunoglobulinen (Ig) genoemd, spelen een essentiële rol in het adaptieve immuunsysteem. Deze antigeenbindende eiwitten worden geproduceerd door B-cellen en vormen per gewicht 20 procent van het totale bloedplasma. Bij zoogdieren vallen antilichamen in vijf verschillende klassen, die elk een andere biologische respons opwekken wanneer ze aan een antigeen binden.
Antilichamen bestaan uit vier polypeptideketens: twee identieke zware ketens van elk ongeveer 440 aminozuren, en twee identieke lichte ketens die elk uit ongeveer 220 aminozuren bestaan. Deze ketens zijn gerangschikt in een Y-vormige structuur die bij elkaar wordt gehouden door een combinatie van covalente disulfidebindingen en niet-covalente bindingen. Bovendien bevatten de meeste antilichamen suikers. Het proces waarbij de zijketens van de suikers aan een eiwit worden toegevoegd, wordt glycosylering genoemd.
Zowel de lichte als de zware keten dragen bij aan de antigeenbindingsplaats op elk van de toppen van de Y-structuur. Deze 110-130 aminozuren zijn zeer variabel om herkenning van een bijna onbeperkt aantal antigenen mogelijk te maken. Dit gebied wordt ook wel het variabele gebied genoemd en maakt deel uit van het antigeenbindende fragment.
Elke arm van de Y-vormige eenheid draagt een identieke antigeenbindingsplaats. Antilichamen kunnen een crosslink binding aangaan met antigenen: wanneer de ene arm aan het ene antigeen bindt aan de andere arm aan een tweede, structureel identiek antigeen. Crosslinking wordt vergemakkelijkt door het flexibele scharniergebied dat de armen van het antilichaam met de steel verbindt en variabele afstanden tussen antigeenbindingsplaatsen mogelijk maakt. Grote roosters van verknoopte antigenen worden vervolgens sneller en gemakkelijker verzwolgen door macrofagen, waardoor grotere hoeveelheden van het antigeen in één keer worden verwijderd.
Het stamgebied van het antilichaam wordt ook wel het kristalliseerbare fragment (Fc) genoemd en bepaalt de effectorfunctie van het antilichaam. Via het Fc-domein, kan het antilichaam een interactie aangaan met Fc-receptoren op andere immuuncellen, zoals B-cellen, macrofagen en mestcellen. Het Fc-gebied is vaak geglycosyleerd, waardoor de toegang tot Fc-receptoren wordt belemmerd of mogelijk wordt gemaakt. Het veranderen van de glycosylering van het antilichaam maakt daarom een snelle modulatie van de antilichaamfunctie mogelijk.
Antilichamen worden geclassificeerd op basis van hun aantal Y-vormige structuren en het type zware ketens. Antilichamen van de klasse IgD, IgE en IgG hebben een enkele Y-vormige structuur, waardoor het twee identieke antigeenbindingsplaatsen aan de uiteinden van hun armen bezit. In wetenschappelijkere termen: ze hebben een valentie van twee. IgD, IgE en IgG verschillen echter in de samenstelling van de disulfide- en niet-covalente bindingen tussen hun twee zware ketens. IgA kan voorkomen als een monomeer of als een dimeer en lijkt op twee Y's die aan de bodem met elkaar verbonden zijn. Als dimeer heeft IgA vier identieke antigeenbindingsplaatsen – een valentie van vier. IgM kan als monomeer voorkomen, maar wordt vaker als pentameer aangetroffen, waardoor het een valentie van 10 heeft.
IgG-antilichamen zijn de meest voorkomende antilichamen in het bloed en worden in grote hoeveelheden uitgescheiden wanneer een specifiek pathogeen voor de tweede keer wordt aangetroffen. IgG's dragen op verschillende manieren bij aan de eliminatie van pathogenen. Ze opsoniseren pathogenen om fagocytose te veroorzaken door macrofagen of neutrofielen. De activiteit van deze fagocyten wordt versterkt door het complementsysteem, een cascade van enzymatische eiwitten. Het complementsysteem wordt zelf geactiveerd door IgG. Bovendien zijn IgG's de enige antilichamen die van de placenta van de moeder naar de foetus kunnen reizen. Ze worden ook uitgescheiden in de moedermelk, waardoor ze passieve immuniteit bieden die het kind tegen infecties beschermt.
IgA beschermt oppervlakken die met slijmvlies zijn bekleed, zoals de gastro-intestinale, respiratoire en urogenitale kanalen. Het neutraliseert bacteriën, waardoor ze niet langer over het epitheel kunnen bewegen. IgA wordt ook uitgescheiden in slijm, tranen, speeksel en biest (de antilichaamrijke afscheiding van de borst van een moeder tijdens de eerste dagen na de bevalling). IgA komt voor als een dimeer wanneer het wordt uitgescheiden en als een monomeer in lichaamsvloeistoffen.
Monomeren van de IgM-klasse verschijnen als eerste op naïeve B-cellen. IgM's zijn de belangrijkste klasse antilichamen die worden uitgescheiden door B-cellen zodra ze voor het eerst blootgesteld worden aan een antigeen – de primaire antilichaamrespons. Wanneer een antigeen zich bindt aan een IgM-molecuul, dan wordt het complementsysteem geactiveerd en pathogenen geneutraliseerd.
De functies van IgD-antilichamen zijn niet goed begrepen, maar lijken op die van IgM.
IgE is een uitdaging om te bestuderen omdat ze in lage concentraties in lichaamsvloeistoffen voorkoment en ze vooral bekend staan om hun negatieve invloed op het menselijk welzijn: allergieën. Tijdens een allergische reactie bindt IgE zich aan zijn verwante antigeen. Vervolgens bindt het Fc-gebied van IgE zich aan mestcellen en basofielen, een soort witte bloedcel. De interactie van IgE en de Fc-receptor op het celoppervlak wekt de afgifte van histamine en interleukinen op, die op hun beurt allergische symptomen veroorzaken zoals niezen en jeuk.
Antilichamen zijn een belangrijk hulpmiddel in veel onderzoeksdisciplines, maar ook bij de diagnose en soms de behandeling van ziekten. Om antilichamen te produceren, wordt een antigeen geïnjecteerd in een boerderij- of laboratoriumdier, vaak konijnen, kippen, hamsters of geiten, en wordt het later uit het bloed van het dier geïsoleerd.
