La grande sous-unité ribosomique a plusieurs structures importantes essentielles à la traduction. Celles-ci incluent le centre peptidyl transférase (CPT) – qui est le site où la liaison peptidique est formée – et un grand tube interne rempli d’eau à travers lequel le polypeptide naissant se déplace. Cette dernière structure s’appelle le tunnel de sortie du peptide, et elle commence au niveau du CTP et s’étend sur le corps de la grande sous-unité ribosomique. Au cours de la traduction, lorsque la chaîne polypeptidique naissante est synthétisée, elle traverse le tunnel de sortie peptidique. Il émerge ensuite du côté solvant, où la chaîne peptidique est ensuite repliée en une protéine.
Ce tunnel formé par l’ARN ribosomique 23S crée une grande surface hydrophile, contenant de minuscules plaques hydrophobes. Les dimensions du tunnel (environ 10 nm à 1,5 nm) peuvent accueillir des chaînes polypeptidiques non structurées en croissance, ainsi que des molécules de solvant. L’intérieur du tunnel de sortie du peptide n’est complémentaire d’aucun peptide. Par conséquent, la chaîne polypeptidique ne “colle” pas aux parois et peut facilement glisser à travers. Une fois qu’elle atteint un emplacement dans le tunnel de sortie où il y a suffisamment d’espace, la chaîne peptidique naissante commence à se plier et peut former avec succès certaines régions hélicoïdales. Cependant, la majorité du repliement des protéines se produit une fois que le polypeptide quitte le ribosome.
