Grupos de proteínas podem formar um complexo onde cada proteína no complexo tem um papel diferente na execução geral da função do complexo. Muitas vezes, algumas das proteínas do complexo podem ser substituídas por uma variante intimamente relacionada para obter um complexo que contém muitos dos mesmos componentes mas é funcionalmente distinta.
A ubiquitina ligase SCF é um complexo proteico de cinco proteínas individuais. Este complexo liga ubiquitina a outras proteínas alvo para marcá-las para degradação. Para realizar essa função, uma das proteínas, a F-box, é responsável pela ligação ao substrato, permitindo assim que uma proteína diferente no complexo, a enzima de conjugação de ubiquitina, tenha acesso ao substrato e ligue a ubiquitina. A proteína F-box tem múltiplas variantes intercambiáveis para que o complexo possa reconhecer diferentes substratos. Além disso, diferentes organismos podem ter diferentes conjuntos de variantes de proteínas F-box. Os humanos têm 38 variantes conhecidas, Saccharomyces cerevisiae tem 11, Drosophila tem 22, e C. elegans tem 326. Esta variação permite ao complexo visar um grande espectro de proteínas, alterando apenas um dos seus componentes.
Estas variantes intercambiáveis são muitas vezes um resultado da duplicação de genes. Durante a evolução molecular, o gene de uma proteína benéfica pode, por vezes, duplicar durante a replicação do DNA devido a motivos como recombinação ectópica, derrapagem de replicação, aneuploidia, poliploidia, e retrotransposição. Esta cópia duplicada do gene pode sofrer mutações enquanto é transferida de uma geração para a outra, uma vez que a mutação não afecta a função do gene original. Estas mutações resultam em variantes de um gene responsável por proteínas, como a F-box, que são funcionalmente semelhantes, mas têm diferentes especificidades de substrato.
