Белки – это цепочки аминокислот, которые соединены пептидными связями и сложены в трехмерную структуру. Боковые цепочки отдельных аминокислотных остатков определяют взаимодействие между аминокислотными остатками и, в конечном счете, складывание белка. В зависимости от длины и структурной сложности, цепи аминокислотных остатков классифицируются как олигопептиды, полипептиды или белки.
Аминокислота – это молекула, которая содержит карбоксил (-COOH) и аминокислотную группу (-NH2),прикрепленную к тому же атому углерода, альфа-углероду. Идентичность аминокислоты определяется ее боковой цепью или боковыми остатками, которые часто называют R-группой. Простейшей аминокислотой является глицин, где остаток является одним атомом водорода. Другие аминокислоты имеют более сложные боковые цепи. Боковая цепь определяет химические свойства аминокислоты. Например, она может привлекать или отталкивать воду (гидрофильные или гидрофобные), нести отрицательный заряд (кислотный), или формировать водородные связи (полярные).
Из всех известных аминокислот, только 21 используются для создания белков в эукариотах (генетический код кодирует только 20 из них). Аминокислоты сокращенно обозначаются с помощью трех букв (например, Gly, Val, Pro) или одного буквенного кода (например, G, V, P). Линейная цепь аминокислотных остатков составляет основу белка. Свободная аминокислотная группа на одном конце называется N-терминус, в то время как свободная группа карбоксила на другом конце представляет собой C-терминус. Химические свойства боковых цепей в значительной степени определяют окончательную структуру белка, поскольку они взаимодействуют друг с другом и с молекулами полярной воды.
Чтобы сформировать полипептид, аминокислоты связаны между собой пептидными связями. Пептидные связи образуются между аминокислотной группой (-NH2 group) одной аминокислоты и карбоксиловой группой (-COOH) соседней аминокислоты. Белки образуются путем синтеза обезвоживания. Каждая молекула воды образуется в результате связи двух аминокислот. Полученная ковалентная связь является пептидной связью.
Аминокислоты имеют как базовую, так и кислую группу. Таким образом, они могут выступать в качестве основы (реципиента ионов водорода) или в качестве кислоты (донор ионов водорода). Химическое свойство зависит от рН окружающей среды. При низком рН (например, рН2) протонируется как карбоксил, так и аминокислоты (-NH3,-COOH), поэтому аминокислота действует как основа. При щелочном рН (например, рН13) депротонированы как карбоксил, так и аминокислотные группы (-NH2,-COO – )иаминокислота будет выступать в качестве кислоты. При нейтральном рН (т.е. в большинстве физиологических сред, pH7.4) аминокислотная группа протонируется (-NH3), акарбоксиловая группа депротонируется (-COO–), что приводит к образованию цвиттер-иона, молекуле с положительным и отрицательным зарядом. Эти химические свойства при физиологическом рН необходимы для создания водородных связей, которые, в свою очередь, способствуют образованию более сложных белковых структур.
Полипептиды являются цепочками аминокислот. Полипептиды с менее чем 20 аминокислотами также называют олигопептидами, или просто пептидами. Полипептидная цепь называется белком, когда она складывается в трехмерную структуру, готовую выполнять свою специфическую клеточную функцию.
Вместе с углеводами, нуклеиновые кислоты и липиды, белки являются основными строительными блоками жизни. Белки обладают огромным разнообразием в своем составе и, сообразно этому, функционируют. Среди других функций они обеспечивают структуру клетки (например, в виде коллагена), позволяют движение (например, актин и миозин в мышцах), катализируют реакции (ферменты), проносят молекулы через клеточную мембрану и защищают позвоночных от захватчиков (антител).
