Le proteine sono catene di aminoacidi che sono collegati da legami di peptidi e impilati in una struttura tridimensionale. Le catene laterali dei singoli residui di amminoacidi determinano le interazioni tra i residui di aminoacidi e, infine, il “folding” (ripiegamento) della proteina. A seconda della lunghezza e della complessità strutturale, le catene di residui di aminoacidi sono classificate come oligopeptidi, polipeptidi o proteine.
Un aminoacido è una molecola che contiene un gruppo carbossilico (–COOH) e un amminominogruppo (–NH2) attaccati allo stesso atomo di carbonio, il carboni alpha. L’identità dell’amminoacido è determinata dalla sua catena laterale o residuo laterale, spesso chiamato gruppo R. L’amminoacido più semplice è la glicina, dove il residuo laterale è un singolo atomo di idrogeno. Altri amminoacidi trasportano catene laterali più complesse. La catena laterale determina le proprietà chimiche dell’amminoacido. Ad esempio, può attirare o respingere l’acqua (idrofilo o idrofobico), portare una carica negativa (acido) o formare legami di idrogeno (polare).
Di tutti gli aminoacidi noti, solo 21 sono utilizzati per creare proteine negli eucarioti (il codice genetico codifica solo per 20 di questi). Gli amminoacidi sono abbreviati utilizzando tre lettere (ad esempio, Gly, Val, Pro) o un codice di lettera (ad esempio, G, V, P). La catena lineare dei residui di amminoacidi costituisce la spina dorsale della proteina. Il gruppo ammnico libero ad un’estremità è chiamato N-terminale, mentre il gruppo carbossilico libero dall’altra estremità costituisce il C-terminal. Le proprietà chimiche delle catene laterali determinano pesantemente la struttura finale della proteina dato che interagiscono tra loro e con molecole d’acqua polari.
Per formare un polipeptide, gli amminoacidi sono collegati tra loro da legami peptidici. I legami peptidici sono formati tra l’amminogruppo (-nH2 gruppo) di un aminoacido e il gruppo carbossilico (–COOH) dell’amminoacido adiacente. Le proteine sono formate dalla “dehydratation synthesis” (sintesi di disidratazione). Ciascuna molecola d’acqua si forma durante il collegamento di due aminoacidi. Il legame covalente risultante è un legame peptidico.
Gli amminoacidi hanno sia un gruppo basico che un gruppo acido. Possono, quindi, agire come base (ricevente di ioni di idrogeno) o come acido (donatore di ioni di idrogeno). La proprietà chimica dipende dal pH del mezzo circostante. A basso pH (ad esempio, pH2) sia i gruppi carbossilici che i gruppi aminici sono protonizzati (–NH3, –COOH), quindi l’amminoacido agisce come base. A un pH alcalino (ad esempio, pH13), entrambi i gruppi carbossilco e aminico sono deprotonizzati (–NH2, –COO–) e l’amminoacido agirà come acido. In un pH neutro (cioè, la maggior parte degli ambienti fisiologici, il pH7.4), il gruppo aminico è protonizzato (-NH3) e il gruppo di carbossilico è deprotonato (-COO– ),dando origine ad uno “zwitterione”, una molecola con una carica positiva e negativa. Queste proprietà chimiche a pH fisiologico sono essenziali per la creazione di legami di idrogeno, che a loro volta contribuiscono alla formazione di strutture proteiche più complesse.
I polipeptidi sono catene di aminoacidi. Polipeptidi con meno di 20 aminoacidi sono anche indicati come oligopeptidi, o semplicemente peptidi. Una catena di polipeptidi è indicata come proteina quando è piegata in una struttura tridimensionale, pronta a svolgere la sua specifica funzione cellulare.
Insieme ai carboidrati, agli acidi nucleici e ai lipidi, le proteine sono elementi fondamentali della vita. Le proteine presentano un’enorme diversità nella loro composizione e, quindi, nella loro funzione. Tra le altre funzioni, forniscono struttura ad una cellula (ad esempio, sotto forma di collagene), permettono il movimento (ad esempio, actina e miosina nei muscoli), catalizzano le reazioni (enzimi), portano molecole attraverso la membrana cellulare e difendono le vertebre contro gli invasori (anticorpi).
