아미노산은 단백질을 구성하는 단량체입니다. 각 아미노산은 중앙 탄소 원자, 또는알파(α)탄소로 구성된 동일한 기본 구조를 가지며, 아미노 군(NH2), 카바실 군(COOH) 및 수소 원자에 결합된다. 모든 아미노산은 또한 R 그룹으로 알려진 중앙 원자에 결합 원자의 또 다른 원자 또는 그룹이 있다. 단백질에는 20개의 일반적인 아미노산이 있으며, 각각 다른 R 군을 가지고 있습니다. 아미노산 서열의 변이는 단백질 구조 및 기능의 엄청난 변이를 담당합니다.
과학자들은 이 산들이 기본 구조에 아미노산 그룹과 카복실산 그룹을 모두 함유하고 있기 때문에 “아미노산”이라는 이름을 사용합니다. 단일 대문자 또는 3자 약어는 아미노산을 나타냅니다. 예를 들어 문자 V 또는 세 글자 기호 val은 valine을 나타냅니다.
R 그룹
R 그룹(또는 사이드 체인)은 모든 아미노산에 대해 다릅니다. 사이드 체인의 화학적 특성은 아미노산의 특성을 결정합니다 (즉, 산성, 기본, 극성 또는 비 극성이든). 예를 들어, 아미노산 글리신은 R 군으로서 수소 원자를 가지고 있다. 알란, 메티오닌 및 알라닌과 같은 아미노산은 자연에서 비극성 또는 소수성이며 세린, 토레오닌 및 시스테인과 같은 아미노산은 극성이며 소수성 측면 사슬을 가지고 있습니다. 리신과 아르기닌의 측면 사슬은 긍정적으로 충전되어, 따라서 이러한 아미노산은 또한 기본 아미노산. 프롤린은 아미노 그룹에 연결되는 R 그룹이 있으며, 링과 같은 구조를 형성한다. 프롤린은 아미노산의 표준 구조에 예외는 아미노산의 아미노 그룹이 사이드 체인에서 분리되지 않기 때문에.