Nei muscoli scheletrici, l’acetilcolina viene rilasciata dai terminali nervosi alla piastra terminale, il punto di comunicazione sinaptica tra i motoneuroni e le fibre muscolari. Il legame dell’acetilcolina ai suoi recettori sul sarcolemma consente l’ingresso di ioni di sodio nella cellula e innesca un potenziale d’azione nella cellula muscolare. Così, segnali elettrici dal cervello vengono trasmessi al muscolo. Successivamente, l’enzima acetilcolinesterasi degrada l’acetilcolina per prevenire la stimolazione muscolare eccessiva.
Gli individui con il disturbo Myasthenia gravis, sviluppano anticorpi contro il recettore dell’acetilcolina. Ciò previene la trasmissione di segnali elettrici tra il neurone motorio e la fibra muscolare e compromette la contrazione muscolare scheletrica. Myasthenia gravis viene trattata con farmaci che inibiscono l’acetilcolinesterasi (consentendo maggiori opportunità per il neurotrasmettitore di stimolare i recettori rimanenti) o sopprimere il sistema immunitario (prevenire la formazione di anticorpi).
A differenza dei muscoli scheletrici, i muscoli lisci presenti nelle pareti degli organi interni sono innervati dal sistema nervoso autonomo e subiscono contrazioni involontarie. La contrazione è mediata dall’interazione tra due proteine del filamento: actina e miosina. L’interazione di actina e miosina è strettamente legata alla concentrazione di calcio intracellulare. In risposta al neurotrasmettitore o ai segnali ormonali o allo stiramento del muscolo, il calcio extracellulare entra nella cellula attraverso i canali di calcio sul sarcolemma o viene rilasciato intracellulare dal reticolo sarcoplasmico. All’interno della cellula, il calcio si lega alla proteina regolatoria calmodulina. Il complesso calcio-calmodulina attiva quindi l’enzima miosina chinasi a catena luminosa , che fosforila i terminali della miosina e gli permette di interagire con l’actina, causando il contrarsi del muscolo.
