JoVE Journal > Chemistry
Summary
Abstract
Introduction
Protocol
Resultados
Discussion
Divulgaciones
Acknowledgements
Materials
Referencias
Traducción Automática
Please note that all translations are automatically generated. Click here for the English version.
Quimica

שימוש בספקטרומטר ניידות יונים מחזורי לניסויי ניידות יון דו-מושבית

Published: January 20, 2022
doi:
10.3791/63451
, , ,
1INRAE, UR BIA, F-44316 Nantes, France, 2INRAE, BIBS Facility, F-44316 Nantes, France

Summary

ספקטרומטריית ניידות יונים (IMS) היא השלמה מעניינת לספקטרומטריית מסה לאפיון ביומולקולות, בעיקר משום שהיא רגישה לאיזומריזם. פרוטוקול זה מתאר ניסוי IMS (IMS/IMS) דו-מושבי, המאפשר בידוד של מולקולה ויצירת פרופילי הניידות של שבריה.

Abstract

אפיון מדויק של מבנים כימיים חשוב להבין את המנגנונים הביולוגיים הבסיסיים שלהם ואת המאפיינים התפקודיים שלהם. ספקטרומטריית מסה (MS) היא כלי פופולרי אך לא תמיד מספיקה כדי לחשוף לחלוטין את כל התכונות המבניות. לדוגמה, למרות פחמימות רלוונטיות מבחינה ביולוגית, האפיון שלהם מסובך על ידי רמות רבות של איזומריזם. ספקטרומטריית ניידות יונים (IMS) היא השלמה מעניינת מכיוון שהיא רגישה לקונפורציות יונים, ולכן לאיזומריזם.

יתר על כן, ההתקדמות האחרונה שיפרה באופן משמעותי את הטכניקה: הדור האחרון של מכשירי IMS מחזוריים מציע יכולות נוספות בהשוואה למכשירי IMS ליניאריים, כגון כוח פתרון מוגבר או האפשרות לבצע ניסויים בניידות יונים דו-מושבית (IMS/IMS). במהלך IMS/IMS, יון נבחר בהתבסס על ניידות היונים שלו, מקוטע וניתוח מחדש כדי לקבל מידע על ניידות יונים על שבריו. עבודה שנערכה לאחרונה הראתה כי פרופילי הניידות של הקטעים הכלולים בנתוני IMS/IMS כאלה יכולים לשמש כטביעת אצבע של גליקן מסוים וניתן להשתמש בהם באסטרטגיית רשת מולקולרית כדי לארגן ערכות נתונים של גליקומוניקה באופן רלוונטי מבחינה מבנית.

מטרת פרוטוקול זה היא אפוא לתאר כיצד ליצור נתוני IMS/IMS, מהכנה מדגמית לכיול חתך הרוחב הסופי של התנגשות (CCS) של ממד ניידות היונים המניב ספקטרום ניתן לשחזור. אם ניקח את הדוגמה של גליקאן נציג אחד, פרוטוקול זה יראה כיצד לבנות רצף בקרה של IMS /IMS במכשיר IMS מחזורי, כיצד להסביר את רצף הבקרה הזה כדי לתרגם את זמן ההגעה של IMS לזמן הסחף (כלומר, זמן ההפרדה האפקטיבי החל על היונים), וכיצד לחלץ את פרטי הניידות הרלוונטיים מהנתונים הגולמיים. פרוטוקול זה נועד להסביר בבירור את הנקודות הקריטיות של ניסוי IMS/IMS ובכך לסייע למשתמשי IMS מחזוריים חדשים לבצע רכישות פשוטות וניתנות לשחזור.

Introduction

האפיון הכימי המלא של ביומולקולות הוא המפתח להבנת התכונות הביולוגיות והתפקודיות הבסיסיות שלהם. לשם כך, מדעים “omics” התפתחו בשנים האחרונות, במטרה לאפיין בקנה מידה גדול של מבנים כימיים בריכוזים ביולוגיים. בפרוטאומיקה ובמטבולומיקה, טרשת נפוצה הפכה לכלי ליבה כדי לפענח את ההטרוגניות המבנית שנמצאת במדיה הביולוגית – במיוחד הודות לרגישותה וליכולתה לספק מידע מבני באמצעות MS דו-מושבי (MS/MS). באסטרטגיות MS/MS, יון נבחר על פי המסה שלו, לאחר מכן מקוטע, ולבסוף, המסות של שבריו נרכשים כדי ליצור טביעת אצבע של המולקולה. ספקטרום MS/MS יכול לשמש, בפרט, כדי להתאים מסדי נתונים ספקטרליים 1,2, או לשחזר באופן זמני את מבני האב3,4. תחת ההנחה כי ספקטרום דומה שייך לתרכובות דומות, נתוני MS / MS יכולים לשמש גם לבניית רשתות מולקולריות (MNs) המחברות מינים קשורים באמצעות ציון דמיון 5,6.

עם זאת, בגלל המאפיין הטבוע של טרשת נפוצה כדי לזהות את יחס המסה למטען (m/z) של יונים, הטכניקה עיוורת למספר תכונות מבניות הנופלות בטווח של איזומריזם (סטריאו).. לדוגמה, פחמימות עשויות מכמה תתי-יחידות חד-יחידות חד-צדדיות, שרבות מהן סטריאואיזומרים או אפילו אפימרים (למשל, Glc לעומת Gal או Glc vs. Man). יחידות משנה אלה מקושרות על ידי קשרים גליקוסידיים, אשר יכולים להיות שונים על ידי המיקום של ההצמדה (regioisomerism) ואת התצורה הסטרית של הפחמן האנומרי (אנומריזם). מאפיינים אלה מקשים על טרשת נפוצה עצמאית להבחין בין איזומרים פחמימות7, ורק regioisomerism ניתן לטפל באמצעות שיטות הפעלה אנרגיה גבוהה8,9,10. למרות נגזרות היא אפשרות לשבש את השתוות של קבוצות סטריאוטיאוסומריות11, זה דורש הכנה מדגם נרחבת. אפשרות נוספת, פשוטה יותר, היא לשייך טרשת נפוצה עם ממד אנליטי הרגיש לאיזומריזם, כגון IMS.

מכיוון שפרוטוקול זה מיועד למשתמשים שכבר מכירים את המושגים הבסיסיים של IMS, ומכיוון שביקורות מפורטות זמינות במקומות אחרים12,13, רק סקירה קצרה של עקרונות IMS ניתנת כאן. IMS היא שיטת הפרדה של שלב הגז המסתמכת על אינטראקציה של יונים עם גז חוצץ ושדה חשמלי, ובסופו של דבר מפרידה יונים על פי הקונפורמציות של שלב הגז שלהם. עקרונות שונים של IMS בשילוב טרשת נפוצה ניתן למצוא על מכשירים מסחריים: חלקם פועלים בשדות חשמליים גבוהים ונמוכים לסירוגין (IMS אסימטריים שדה, FAIMS), בעוד שרובם פועלים בתוך מגבלת השדה הנמוך – בעיקר IMS צינור להיסחף (DTIMS, שדה חשמלי יורד באופן ליניארי), IMS גל נסיעה (TWIMS, גלים פוטנציאליים סימטריים) ו- IMS לכודים (TIMS, זרימה גבוהה של יונים לוכדים גז חוצץ נגד שדות חשמליים)13 . שיטות השדה הנמוך מאפשרות גישה למה שמכונה CCS, מאפיין של זוג היונים-גז המייצג את פני השטח (ב- Å2 או nm2) של היון המקיים אינטראקציה עם גז המאגר במהלך ההפרדה. CCS הוא תיאורטית בלתי תלוי במכשיר ולכן הוא שימושי כדי ליצור נתונים שניתן לשחזר בין מעבדות שונות14. הפרדות ניידות יונים יכולות להיות מושפעות מפרמטרים שונים, ובמיוחד מתנודות של לחץ הגז וטמפרטורת הגז בתא הניידות. כיול CCS הוא דרך לתקן זאת, שכן הן הכיול והן מינים של עניין יושפעו באופן דומה13. עם זאת, חובה להתקין את המכשיר בחדר מבוקר טמפרטורה ויש לו מערכת בקרת לחץ גז אמינה.

התפתחות מעניינת של IMS היא IMS / IMS, שהוצגה לראשונה בשנת 2006 על ידי הקבוצה של קלמר כאנלוגית של MS / MS15,16. ב- IMS / IMS, יון של עניין מבודד באופן סלקטיבי בהתבסס על ניידות היונים שלו; לאחר מכן הוא מופעל (עד לפיצול אפשרי), ומבוצע ניתוח IMS חדש של היון או הקטעים המופעלים. בעיצוב האינסטרומנטלי הראשון, שני תאי IMS הוכנסו לסדרה, מופרדים על ידי משפך יונים שבו עמדה ההפעלה. מאז, למרות שהוצעו מספר הגדרות IMS/IMS (לסקירה, ראו אלדריד ותלסינו17), ספקטרומטר המסה המסחרי הראשון עם יכולת IMS/IMS הפך לזמין רק בשנת 201918. מכשיר זה שיפר באופן משמעותי את הרעיון הראשוני על ידי שילובו עם פריצת דרך טכנולוגית נוספת: עיצוב מחזורי של תא IMS.

תא ה- IMS המחזורי מאפשר תיאורטית להגדיל כמעט לאין שיעור את אורך נתיב הסחף, ובכך את כוח הפענוח של המכשיר19. זה הושג באמצעות גיאומטריה מכשיר מסוים, שבו תא TWIMS מחזורי ממוקם אורתוגנלית לציר האופטי היונים הראשי. אזור מערך רב-תכליתי בכניסה לתא IMS מאפשר שליטה בכיוון נתיב היון: (i) שליחת יונים לצדדים להפרדת IMS, (ii) קדימה לזיהוי MS, או (iii) אחורה מתא ה- IMS לאחסון בתא סידור מראש. מתא אחסון זה מראש, ניתן להפעיל את היונים ואת הקטעים שהוכנסו מחדש בתא IMS למדידת ניידות יונים, גישה ששימשה בהצלחה לאפיון stereoisomers20. בסופו של דבר, הנתונים שנאספו מכילים ניידות יונים ומידע m/z עבור המבשר ורסיסיו.

בפרסום שפורסם לאחרונה שהשתמש בעיצוב מחזורי זה לניתוחי גליקנים (Ollivier et al.21), הראינו כי פרופיל הניידות של השברים הכלולים בנתוני IMS / IMS כאלה פועל כטביעת אצבע של ביומולקולה שניתן להשתמש בה באסטרטגיית רשת מולקולרית. הרשת שנוצרה, הנקראת IM-MN, הובילה לארגון ערכות נתונים של גליקומוניקה באופן רלוונטי מבחינה מבנית, ואילו הרשת שנבנתה אך ורק מנתוני MS/MS (MS-MN) חשפה מידע מועט. כדי להשלים פרסום זה ולסייע למשתמשי IMS מחזוריים ליישם זרימת עבודה זו, פרוטוקול זה מספק תיאור מלא של הפרוטוקול המשמש לאיסוף הנתונים. פרוטוקול זה מתמקד רק ביצירת נתוני IMS/IMS שבהם משתמשים יכולים להשתמש כדי לבנות רשתות IM-MN (ראה21) – או עבור כל יישום אחר לפי בחירתם. בניית IM-MN לא תיחשב כאן, שכן פרוטוקולים עבור רשת מולקולרית כבר זמינים22. הנקודות המכריעות שיש לעקוב אחריהן כדי ליצור רכישות IMS/IMS יקרות ערך הניתנות לשחזור מודגשות. לוקח את הדוגמה של אחד oligosaccharides נחקר על ידי אוליבייה ואח ‘. 21, השלבים הבאים מפורטים: (i) הכנת מדגם, (ii) כוונון של מכשיר IMS מחזורי, (iii) איסוף שיא אוטומטי של הנתונים, ו – (iv) כיול CCS.

Protocol

הערה: מבט כולל על הפרוטוקול מסופק באיור 1. הפרמטרים המשמשים לניסויים המתוארים בפרוטוקול הנוכחי ניתן למצוא בטבלה משלימה S1 ובטבלה משלימה S2. 1. הכנת הפתרון לדוגמה הערה: הפרוטוקול מתואר באמצעות פנטסכריד arabinoxylan (23-α-L-arabinofu…

Representative Results

פנטסכריד arabinoxylan, XA2XX, נבחר כדוגמה כדי להמחיש פרוטוקול זה. תרכובת זו זמינה מסחרית, אך רק כתערובת עם פנטסכריד ערבינוקסילן אחר, XA3XX (XA3XXX טהור זמין גם מסחרית). המבנים של XA2XX ו- XA3XX ניתנים באיור S1 משלים. כמו היחס של XA2XXX ו XA3XXX בתערובת המסחרית הוא ~ 50:50,…

Discussion

ה- SELECT SERIES Cyclic IMS הוא כלי רב עוצמה המאפשר בחירת אוכלוסיית יונים מוגדרת – של ניידות m/z ויונים נתונה – ללא צורך בהפרדה כרומטוגרפית במעלה הזרם. המכשיר מאפשר ליצור מפת פיצול דו-שנתית של אוכלוסיית יונים זו, שממנה ניתן לחלץ הן MS / MS והן ספקטרום IMS / IMS / IMS. עם זאת, המשתמש חייב לציין מספר נקודות קריט?…

Divulgaciones

The authors have nothing to disclose.

Acknowledgements

S.O. מודה לסוכנות המחקר הלאומית הצרפתית על מימון הדוקטורט שלו (הענק ANR-18-CE29-0006).

Materials

33-α-L- plus 23-α-L-Arabinofuranosyl-xylotetraose (XA3XX/XA2XX) mixture Megazyme Ltd., Wicklow, Ireland O-XAXXMIX XA2XX + XA3XX mixture
33-α-L-Arabinofuranosyl-xylotetraose (XA3XX) Megazyme Ltd., Wicklow, Ireland O-XA3XX Pure XA3XX standard
Eppendorf Safe-Lock Tubes, 1.5 mL, Eppendorf Quality, colorless, 1,000 tubes Eppendorf, Hamburg, Germany 0030120086 Used to prepare the carbohydrate stock solution and dilution
FALCON 50 mL Polypropylene Conical Tube 30 x 115 mm Corning Science México S.A. de C.V., Reynosa, Tamaulipas, Mexico 352070 Used to prepare the aqueous stock solution of 100 mM LiCl
Lithium Chloride (ACS reagent, ≥99 %) Sigma-Aldrich Inc., Saint Quentin Fallavier, France 310468 Used to dope the sample with lithium
Major Mix IMS/Tof Calibration Kit Waters Corp., Wilmslow, UK 186008113 Calibration solution for MS and IMS
MassLynx 4.2 SCN1016 Release 6 (Waters Embedded Analyser Platform for Cyclic IMS 2.9.1 Release 9) Waters Corp., Wilmslow, UK 721022377 Cyclic IMS vendor software for instrument control and data processing
Methanol for HPLC PLUS Gradient grade Carlo-Erba Reagents, Val de Reuil, France 412383 High-purity solvent
MS Leucine Enkephaline Kit Waters Corp., Wilmslow, UK 700002456 Reference compound used for tuning of the mass spectrometer
SCHOTT DURAN 100 mL borosilicate glass bottle VWR INTERNATIONAL, Radnor, Pennsylvania, US 218012458 Used to prepare the solution of 500 µM LiCl in 50:50 MeOH/Water
SELECT SERIES Cyclic IMS Waters Corp., Wilmslow, UK 186009432 Ion mobility-mass spectrometer equipped with a cylic IMS cell
Website: http://mzmine.github.io/ MZmine Development Team – Link to download the MZmine software
Website: https://github.com/siollivier/IM-MN INRAE, UR BIA, BIBS Facility, Nantes, France – Link to an in-house R script containing a CCS calibration function
DOWNLOAD MATERIALS LIST

Referencias

  1. Allard, P. -. M., et al. Integration of molecular networking and in-silico MS/MS fragmentation for natural products dereplication. Analytical Chemistry. 88 (6), 3317-3323 (2016).
  2. Wang, M., et al. Mass spectrometry searches using MASST. Nature Biotechnology. 38 (1), 23-26 (2020).
  3. David, M., Fertin, G., Rogniaux, H., Tessier, D. SpecOMS: a full open modification search method performing all-to-all spectra comparisons within minutes. Journal of Proteome Research. 16 (8), 3030-3038 (2017).
  4. Dührkop, K., et al. SIRIUS 4: a rapid tool for turning tandem mass spectra into metabolite structure information. Nature Methods. 16 (4), 299-302 (2019).
  5. Wang, M., et al. Sharing and community curation of mass spectrometry data with Global Natural Products Social Molecular Networking. Nature Biotechnology. 34 (8), 828-837 (2016).
  6. Nothias, L. -. F., et al. Feature-based molecular networking in the GNPS analysis environment. Nature Methods. 17 (9), 905-908 (2020).
  7. Gray, C. J., et al. Advancing solutions to the Carbohydrate Sequencing Challenge. Journal of the American Chemical Society. 141 (37), 14463-14479 (2019).
  8. Ropartz, D., et al. Online coupling of high-resolution chromatography with extreme UV photon activation tandem mass spectrometry: Application to the structural investigation of complex glycans by dissociative photoionization. Analytica Chimica Acta. 933, 1-9 (2016).
  9. Wolff, J. J., et al. Negative electron transfer dissociation of glycosaminoglycans. Analytical Chemistry. 82 (9), 3460-3466 (2010).
  10. Ropartz, D., et al. Charge transfer dissociation of complex oligosaccharides: comparison with collision-induced dissociation and extreme ultraviolet dissociative photoionization. Journal of the American Society for Mass Spectrometry. 27 (10), 1614-1619 (2016).
  11. Morelle, W., et al. Fragmentation characteristics of permethylated oligosaccharides using a matrix-assisted laser desorption/ionization two-stage time-of-flight (TOF/TOF) tandem mass spectrometer. Rapid Communications in Mass Spectrometry. 18 (22), 2637-2649 (2004).
  12. Gabelica, V., Marklund, E. Fundamentals of ion mobility spectrometry. Current Opinion in Chemical Biology. 42, 51-59 (2018).
  13. Gabelica, V., et al. Recommendations for reporting ion mobility mass spectrometry measurements. Mass Spectrometry Reviews. 38 (3), 291-320 (2019).
  14. Hernandez-Mesa, M., et al. Interlaboratory and interplatform study of steroids collision cross section by traveling wave ion mobility spectrometry. Analytical Chemistry. 92 (7), 5013-5022 (2020).
  15. Koeniger, S. L., et al. An IMS-IMS analogue of MS-MS. Analytical Chemistry. 78 (12), 4161-4174 (2006).
  16. Merenbloom, S. I., Koeniger, S. L., Valentine, S. J., Plasencia, M. D., Clemmer, D. E. IMS−IMS and IMS−IMS−IMS/MS for separating peptide and protein fragment ions. Analytical Chemistry. 78 (8), 2802-2809 (2006).
  17. Eldrid, C., Thalassinos, K. Developments in tandem ion mobility mass spectrometry. Biochemical Society Transactions. 48 (6), 2457-2466 (2020).
  18. Giles, K., et al. A cyclic ion mobility-mass spectrometry system. Analytical Chemistry. 91 (13), 8564-8573 (2019).
  19. Merenbloom, S. I., Glaskin, R. S., Henson, Z. B., Clemmer, D. E. High-resolution ion cyclotron mobility spectrometry. Analytical Chemistry. 81 (4), 1482-1487 (2009).
  20. Ollivier, S., et al. Anomeric retention of carbohydrates in multistage cyclic ion mobility (IMSn): de novo structural elucidation of enzymatically produced mannosides. Analytical Chemistry. 93 (15), 6254-6261 (2021).
  21. Ollivier, S., Fanuel, M., Rogniaux, H., Ropartz, D. Molecular networking of high-resolution tandem ion mobility spectra: a structurally relevant way of organizing data in glycomics. Analytical Chemistry. 93 (31), 10871-10878 (2021).
  22. Aron, A. T., et al. Reproducible molecular networking of untargeted mass spectrometry data using GNPS. Nature Protocols. 15 (6), 1954-1991 (2020).
  23. McKenna, K. R., Li, L., Krishnamurthy, R., Liotta, C. L., Fernández, F. M. Organic acid shift reagents for the discrimination of carbohydrate isobars by ion mobility-mass spectrometry. The Analyst. 145 (24), 8008-8015 (2021).
  24. Pluskal, T., Castillo, S., Villar-Briones, A., Orešič, M. MZmine 2: Modular framework for processing, visualizing, and analyzing mass spectrometry-based molecular profile data. BMC Bioinformatics. 11, 395 (2010).
  25. Ruotolo, B. T., Benesch, J. L. P., Sandercock, A. M., Hyung, S. -. J., Robinson, C. V. Ion mobility-mass spectrometry analysis of large protein complexes. Nature Protocols. 3 (7), 1139-1152 (2008).
  26. Bush, M. F., Hall, Z., Giles, K., Hoyes, J., Robinson, C. V., Ruotolo, B. T. Collision cross sections of proteins and their complexes: a calibration framework and database for gas-phase structural biology. Analytical Chemistry. 82 (22), 9557-9565 (2010).
  27. Ropartz, D., et al. Structure determination of large isomeric oligosaccharides of natural origin through multipass and multistage cyclic traveling-wave ion mobility mass spectrometry. Analytical Chemistry. 91 (18), 12030-12037 (2019).
  28. Tolmachev, A. V., et al. Characterization of ion dynamics in structures for lossless ion manipulations. Analytical Chemistry. 86 (18), 9162-9168 (2014).
  29. Arndt, J. R., et al. High-resolution ion-mobility-enabled peptide mapping for high-throughput critical quality attribute monitoring. Journal of the American Society for Mass Spectrometry. 32 (8), 2019-2032 (2021).
  30. Le Fèvre, A., Dugourd, P., Chirot, F. Exploring conformational landscapes using trap and release tandem ion mobility spectrometry. Analytical Chemistry. 93 (9), 4183-4190 (2021).
  31. Ohshimo, K., He, X., Ito, R., Misaizu, F. Conformer separation of dibenzo-crown-ether complexes with Na+ and K+ ions studied by cryogenic ion mobility-mass spectrometry. The Journal of Physical Chemistry A. 125 (17), 3718-3725 (2021).
  32. Purves, R. W., Barnett, D. A., Ells, B., Guevremont, R. Gas-phase conformers of the [M + 2H]2+ ion of bradykinin investigated by combining high-field asymmetric waveform ion mobility spectrometry, hydrogen/deuterium exchange, and energy-loss measurements. Rapid Communications in Mass Spectrometry. 15 (16), 1453-1456 (2001).
  33. Ujma, J., et al. Cyclic ion mobility mass spectrometry distinguishes anomers and open-ring forms of pentasaccharides. Journal of the American Society for Mass Spectrometry. 30 (6), 1028-1037 (2019).
  34. Warnke, S., Faleh, A. B., Scutelnic, V., Rizzo, T. R. Separation and identification of glycan anomers using ultrahigh-resolution ion-mobility spectrometry and cryogenic ion spectroscopy. Journal of The American Society for Mass Spectrometry. 30 (11), 2204-2211 (2019).
  35. Williamson, D. L., Bergman, A. E., Nagy, G. Investigating the structure of α/β carbohydrate linkage isomers as a function of group I metal adduction and degree of polymerization as revealed by cyclic ion mobility separations. Journal of the American Society for Mass Spectrometry. 32 (10), 2573-2582 (2021).
  36. Myers, O. D., Sumner, S. J., Li, S., Barnes, S., Du, X. One step forward for reducing false positive and false negative compound identifications from mass spectrometry metabolomics data: new algorithms for constructing extracted ion chromatograms and detecting chromatographic peaks. Analytical Chemistry. 89 (17), 8696-8703 (2017).
  37. Marchand, A., Livet, S., Rosu, F., Gabelica, V. Drift tube ion mobility: how to reconstruct collision cross section distributions from arrival time distributions. Analytical Chemistry. 89 (23), 12674-12681 (2017).
  38. Davis, D. M., et al. Analysis of ion mobility spectra for mixed vapors using Gaussian deconvolution. Analytica Chimica Acta. 289 (3), 263-272 (1994).
  39. Polasky, D. A., Dixit, S. M., Fantin, S. M., Ruotolo, B. T. CIUSuite 2: next-generation software for the analysis of gas-phase protein unfolding data. Analytical Chemistry. 91 (4), 3147-3155 (2019).
  40. Salbo, R., et al. Traveling-wave ion mobility mass spectrometry of protein complexes: accurate calibrated collision cross-sections of human insulin oligomers. Rapid Communications in Mass Spectrometry. 26 (10), 1181-1193 (2012).
  41. Gelb, A. S., Jarratt, R. E., Huang, Y., Dodds, E. D. A study of calibrant selection in measurement of carbohydrate and peptide ion-neutral collision cross sections by traveling wave ion mobility spectrometry. Analytical Chemistry. 86 (22), 11396-11402 (2014).
  42. Richardson, K., Langridge, D., Dixit, S. M., Ruotolo, B. T. An improved calibration approach for traveling wave ion mobility spectrometry: robust, high-precision collision cross sections. Analytical Chemistry. 93 (7), 3542-3550 (2021).

Tags

Keywords: Cyclic Ion Mobility SpectrometerTandem Ion MobilityGlycan ClassificationMolecular NetworksMass SpectrometryIon MobilityArrival TimeCalibrationAcquisition SettingsTOF ModeMSMS Mode
check_url/es/63451?article_type=t

Play Video
PDF
DOI
DOWNLOAD MATERIALS LIST
Citar este artículo
Ollivier, S., Fanuel, M., Rogniaux, H., Ropartz, D. Using a Cyclic Ion Mobility Spectrometer for Tandem Ion Mobility Experiments. J. Vis. Exp. (179), e63451, doi:10.3791/63451 (2022).
Descargar cita
Reimpresiones y permisos

View Video

✖

To prove you're not a robot, please enter the text in the image below

CAPTCHA Image
Play CAPTCHA Audio
Refresh Image