Une liaison peptidique lie les acides aminés de façon covalente suivant une réaction de déshydratation. Le groupe carboxyle d’un acide aminé et le groupe aminé d’un autre acide aminé se combinent, libérant ainsi une molécule d’eau. La liaison résultante est la liaison peptidique. Les produits que ces liaisons forment sont des peptides. Comme de plus en plus d’acides aminés rejoignent cette chaîne grandissante, la chaîne qui en résulte est un polypeptide. Chaque polypeptide a un groupe aminé libre à une extrémité. Cette extrémité est le N-terminus, ou terminal aminé, et l’autre extrémité a un groupe carboxyle libre, le C-terminus ou terminal carboxylé. Alors que les termes polypeptide et protéine sont parfois utilisés de manière interchangeable, un polypeptide est techniquement un polymère d’acides aminés, alors que le terme protéine est utilisé pour un polypeptide ou des polypeptides qui se sont combinés et qui ont souvent des groupements prosthétiques non peptidiques liés, une forme distincte ainsi qu’une fonction unique.
Chimie des liaisons peptidiques
Une liaison peptidique a une structure plane rigide due à la résonance. Cette résonance implique le partage des électrons entre les doubles liaisons présentes dans le groupe carbonyle et la liaison peptidique entre le carbone et l’azote, qui est une liaison simple. Cela entraîne une augmentation de la longueur de la liaison double et une diminution de la longueur de la liaison simple par rapport à la longueur à laquelle on s’attend en l’absence de résonance.
Les liaisons peptidiques peuvent se produire dans deux conformations possibles : cis et trans. Dans la configuration cis, les carbones alpha des deux acides aminés reliés par la liaison peptidique sont du même côté de la liaison ; et dans la configuration trans, les carbones alpha des deux acides aminés reliés par la liaison peptidique se trouvent sur les côtés opposés de la liaison. La configuration cis se produit généralement lorsque la proline contribue à la formation de la liaison par son groupe aminé ; cependant, seulement environ 10 % des prolines sont précédées par des liaisons cis.
La rotation n’est pas possible autour des liaisons peptiques en raison de sa structure rigide. Cependant, la rotation peut se produire autour des liaisons qui relient le carbone alpha aux atomes d’azote et de carbone, respectivement.
Ce texte a été adapté de Openstax, Biologie 2e, Chapitre 3.4 : Protéines.
