Le proteine sono una delle molecole organiche più abbondanti nei sistemi viventi e hanno la gamma più diversificata di funzioni di tutte le macromolecole. Le proteine possono essere strutturali, normative, contrattili o protettive. Possono servire nel trasporto, nello stoccaggio o nelle membrane; o possono essere tossine o enzimi. Le loro strutture, come le loro funzioni, variano notevolmente. Sono tutti, tuttavia, polimeri amminoacidi disposti in una sequenza lineare.
La forma di una proteina è fondamentale per la sua funzione. Ad esempio, un enzima può legare un substrato specifico nel suo sito attivo. Se questo sito attivo viene alterato a causa di cambiamenti locali o cambiamenti nella struttura proteica complessiva, l’enzima potrebbe non essere in grado di legarsi al substrato. Per capire come la proteina ottiene la sua forma finale o conformazione, dobbiamo capire i quattro livelli di struttura proteica: primaria, secondaria, terziaria e quaternaria.
Struttura primaria
La sequenza unica degli amminoacidi in una catena polipeptifica è la sua struttura primaria. Ad esempio, l’insulina dell’ormone pancreatico ha due catene polipeptidiche, A e B, e sono collegate tra loro da legami disolfuro. L’amminoacido terminale N della catena A è la glicina; mentre, l’amminoacido terminale C è l’asparagina. Le sequenze di amminoacidi nelle catene A e B sono uniche per l’insulina.
Il gene che codifica per la proteina determina in definitiva la sequenza unica per ogni proteina. Un cambiamento nella sequenza nucleotidica della regione codificante del gene può portare all’aggiunta di un amminoacido diverso alla catena del polipeptide in crescita, causando un cambiamento nella struttura e nella funzione delle proteine. Nell’anemia falciforme, l’emoglobina β ha una singola sostituzione degli amminoacidi, causando un cambiamento nella struttura e nella funzione delle proteine. In particolare, la soluzione valina nella catena β sostituisce l’acido glutammico amminoacido. A causa di questo cambiamento di un amminoacido nella catena, le molecole di emoglobina formano fibre lunghe che distorcono i globuli rossi biconcavi, o a forma di disco, e li fanno assumere una forma a mezzaluna o “falce”, che intasa i vasi sanguigni. Ciò può portare a una miriade di gravi problemi di salute come mancanza di respiro, vertigini, mal di testa e dolore addominale per coloro che sono affetti da questa malattia.
Struttura secondaria
Il ripiegamento locale del polipeptide in alcune regioni dà origine alla struttura secondaria della proteina. I più comuni sono le αdi lamiere a βe ad alta supplica. Entrambe le strutture sono tenute in forma da legami idrogeno. I legami idrogeno si formano tra l’atomo di ossigeno nel gruppo carbonile in un amminoacido e un altro amminoacido che è quattro amminoacidi più lontano lungo la catena.
Ogni giro elicoilicoio in un’elica alfa ha 3,6 residui di amminoacidi. I gruppi R del polipeptide (i gruppi varianti) sporgono dalla catena α-elica. Nel foglio β,il legame idrogeno tra atomi sulla spina dorsale della catena polipeptidita forma le “pieghe”. I gruppi R sono attaccati ai carboni e si estendono sopra e sotto le pieghe della plissettata. I segmenti plissettati si allineano paralleli o antiparalleli l’uno all’altro, e i legami idrogeno si formano tra l’atomo di idrogeno parzialmente positivo nel gruppo ammino e l’atomo di ossigeno parzialmente negativo nel gruppo carbonile della spina dorsale peptidica. Le α-elica e β-plissettatesono nella maggior parte delle proteine globulari e fibrose, e svolgono un importante ruolo strutturale.
Struttura terziaria
L’unica struttura tridimensionale del polipeptide è la sua struttura terziaria. Questa struttura è in parte dovuta alle interazioni chimiche sul lavoro sulla catena del polipeptide. Principalmente, le interazioni tra i gruppi R creano la complessa struttura terziaria tridimensionale della proteina. La natura dei gruppi R negli amminoacidi coinvolti può contrastare la formazione dei legami idrogeno che abbiamo descritto per le strutture secondarie standard. Ad esempio, i gruppi R con cariche simili si respingono a vicenda, e quelli con cariche diverse sono attratti l’uno dall’altro (obbligazioni ioniche). Quando avviene il ripiegamento proteico, i gruppi R idrofobi degli amminoacidi non polari si trovano all’interno della proteina; mentre, i gruppi R idrofili giacciono all’esterno. Le interazioni tra catene laterali della cisteina formano collegamenti disolfuro in presenza di ossigeno, l’unico legame covalente che si forma durante il ripiegamento proteico.
Tutte queste interazioni, deboli e forti, determinano la forma tridimensionale finale della proteina. Quando una proteina perde la sua forma tridimensionale, potrebbe non essere più funzionale.
Struttura quaternaria
In natura, alcune proteine si formano da diversi polipeptidi, o subunità, e l’interazione di queste subunità forma la struttura quaternaria. Le interazioni deboli tra le subunità aiutano a stabilizzare la struttura complessiva. Ad esempio, l’insulina (una proteina globulare) ha una combinazione di legami idrogeno e disolfuro che la fanno sì che si aggloli principalmente in una forma a sfera. L’insulina inizia come un singolo polipeptide e perde alcune sequenze interne in presenza di modifiche post-traslazionali dopo aver formato i collegamenti disolfuro che tengono insieme le catene rimanenti. La seta (una proteina fibrosa), tuttavia, ha una βin lamiera plissettata che è il risultato del legame idrogeno tra diverse catene.
Questo testo è stato adattato da Openstax, Biology 2e, Capitolo 3.4: Proteine.
