Белковые домены представляют собой небольшие структурно независимые единицы, которые являются частью единой аминокислотной цепи. Хотя эти домены часто структурно независимы, они могут полагаться на эффект синергии для выполнения своих функций в качестве части более крупного белка. Белковые домены могут сохраняться как в одном организме, так и в разных организмах.
Ограниченный набор белковых доменов часто дублируется и рекомбинирует в процессе эволюции. Эти домены могут быть организованы в различные комбинации для образования функционально различных молекул в процессе, известном как перетасовка доменов. Третичная белковая структура эволюционно связанных белков часто больше сходна, чем первичная аминокислотная последовательность, поэтому анализ трехмерной структуры белка, помимо его последовательности, необходим для изучения консервативности белковых доменов.
Семейство белков Argonaute состоит из трех основных консервативных доменов – PAZ, MID и PIWI. Эти белки имеют высокоспециализированные связывающие модули, которые связываются с компонентами малых РНК, включая микроРНК, короткие интерферирующие РНК и Piwi-взаимодействующие РНК, для участия в регуляции подавления генов. Эти малые РНК подавляют функцию генов только тогда, когда они связываются с белками Argonaute. Характерной особенностью домена PAZ является связывающий карман для выступающего 3’ конца малой РНК. Домен PIWI, домен, который проявляет активность слайсера, структурно подобен бактериальной РНКазе H, белку, ответственному за гидролиз РНК в комплексе РНК-ДНК. Домен MID присутствует между доменами PAZ и PIWI и имеет связывающий карман для 5′ фосфата малой РНК. Одним из консервативных мотивов в этих доменах является мотив аспарагиновая кислота-аспарагиновая кислота-гистидин (DDH), который участвует в их каталитической функции.
Белки Argonaute консервативны во всех организмах и образуют множество семейств у разных организмов, пять у Drosophila, восемь у человека, десять у Arabidopsis и двадцать семь у C. elegans.
