A regulação alostérica de enzimas ocorre quando a ligação de uma molécula a um local diferente do local ativo causa uma mudança na atividade enzimática. Esse tipo de regulação pode ser positiva ou negativa, aumentando ou diminuindo a atividade da enzima. A maioria das enzimas que exibem a alosteria são enzimas metabólicas envolvidas na degradação ou síntese de moléculas celulares específicas.
Na inibição alostérica, a ligação de uma molécula ao local alostérico causa uma mudança de forma que reduz a afinidade da enzima para o substrato. Frequentemente, o inibidor alostérico é um produto da enzima ou da via enzimática, permitindo que produtos enzimáticos limitem a sua própria produção. Trata-se de um tipo de inibição por feedback, prevenindo a superprodução de produtos. Como exemplo clássico, a isoleucina é um inibidor alostérico de uma enzima importante para a sua síntese.
Em contraste, um ativador alostérico causa uma mudança conformacional que aumenta a afinidade de uma enzima para o substrato. A ativação alostérica aumenta drasticamente a velocidade da reação, representada por uma reação de velocidade-substrato em forma de S. Como exemplo, a ligação de ligandos extracelulares ao receptor de EGF transmembranar causa uma alteração conformacional que resulta na ativação da atividade de quinases intracelulares. Se uma enzima é composta por múltiplas subunidades, a ligação de um ativador alostérico a uma única subunidade pode causar um aumento na afinidade, e alteração de forma, em todas as subunidades afiliadas.
