Les protéines allostériques ont plus d’un site de liaison de ligand ; la liaison d’un ligand à l’un de ces sites influence la liaison des ligands aux autres sites. Lorsqu’une protéine est allostérique, ses sites de liaison sont appelés couplés ou liés.& #160 ; Dans le cas des enzymes, le site qui se lie au substrat est appelé site actif et l’autre site est appelé site régulateur. Lorsqu’un ligand se lie au site régulateur, cela entraîne des changements de conformation de la protéine qui peuvent influencer le site actif de la protéine.
Les liaisons de sites de liaison peuvent provoquer une régulation positive ou négative de la liaison du ligand à d’autres sites. Dans les cas où les deux ligands préfèrent se lier à la même conformation d’une protéine, la liaison à un site augmente l’affinité de l’autre site pour son ligand respectif. C’est ce qu’on appelle un lien positif. D’un autre côté, si les ligands préfèrent se lier à différentes conformations, la liaison d’un ligand rendra difficile la liaison du second à la protéine. C’est ce qu’on appelle un lien négatif.
Les liens des sites de liaison peuvent réguler la fonction d’une protéine. Par exemple, l’activité enzymatique est souvent régulée par un mécanisme de rétroaction où le produit final du processus biochimique peut servir d’inhibiteur. UTP et CTP, les produits finaux de la voie de synthèse de la pyrimidine, inhibent l’activité de l’ATCase, enzyme qui catalyse la première étape essentielle de cette voie. La liaison de l’UTP et du CTP à l’enzyme régule négativement le site catalytique lié lorsque la concentration de pyrimidines est élevée, par rapport à la concentration de purines dans la cellule. Ce phénomène est connu sous le nom de rétro-inhibition et est essentiel pour maintenir les bonnes quantités de métabolites dans un organisme.
