Allosterische regulatie van enzymen vindt plaats wanneer een molecuul bindt aan een andere plaats dan de actieve plaats en een verandering in enzymatische activiteit veroorzaakt. Dit type regulatie kan zowel positief als negatief zijn en de activiteit van het enzym verhogen of verlagen. De meeste enzymen die allosterie vertonen, zijn metabole enzymen die betrokken zijn bij de afbraak of synthese van specifieke cellulaire moleculen.
Bij allosterische remming veroorzaakt het binden van een molecuul aan de allosterische plaats een vormverandering die de affiniteit van het enzym voor het substraat vermindert. Vaak is de allosterische remmer een product van het enzym of de enzymroute, waardoor enzymatische producten hun eigen productie kunnen beperken. Dit is een vorm van feedbackremming, waardoor de overproductie van producten wordt voorkomen. Isoleucine is een klassiek voorbeeld van een allosterische remmer van een enzym dat belangrijk is bij de synthese ervan.
Een allostere activator veroorzaakt daarentegen een conformatieverandering die de affiniteit van een enzym voor het substraat verhoogt. Allosterische activering verhoogt de reactiesnelheid dramatisch, wat is weergegeven met een S-vormige curve voor de snelheid van de substraatreactie. Extracellulaire ligandbinding aan de transmembraan EGF-receptor veroorzaakt bijvoorbeeld een conformationele verandering die resulteert in de activering van intracellulaire kinase-activiteit. Als een enzym is samengesteld uit meerdere subeenheden, kan het binden van een allosterische activator aan een enkele subeenheid een toename in affiniteit en vormverandering veroorzaken voor alle aangesloten subeenheden.
