La regulación alostérica de las enzimas se produce cuando la unión de una molécula a una ubicación diferente del sitio activo provoca un cambio en la actividad enzimática. Este tipo de regulación puede ser positiva o negativa, aumentando o disminuyendo la actividad de la enzima. La mayoría de las enzimas que muestran alosterismo son enzimas metabólicas implicadas en la degradación o síntesis de moléculas celulares específicas.
En la inhibición alostérica, la unión de una molécula al sitio alostérico provoca un cambio de forma que reduce la afinidad de la enzima para el sustrato. Con frecuencia, el inhibidor alostérico es un producto de la enzima o la vía enzimática, lo que permite a los productos enzimáticos limitar su propia producción. Este es un tipo de inhibición de la retroalimentación, evitando la sobreproducción de productos. Como ejemplo clásico, la isoleucina es un inhibidor alostérico de una enzima importante en su síntesis.
Por el contrario, un activador alostérico provoca un cambio conformacional que aumenta la afinidad de una enzima para el sustrato. La activación alostérica aumenta drásticamente la tasa de reacción, representada por una reacción de sustrato de velocidad en forma de S. Por ejemplo, la unión del ligando extracelular al receptor transmembrana EGF provoca un cambio conformacional que resulta en la activación de la actividad quinasa intracelular. Si una enzima se compone de varias subunidades, la unión de un activador alostérico a una sola subunidad puede causar un aumento en la afinidad y el cambio de forma, para todas las subunidades afiliadas.
