De nombreuses protéines peuvent être classées en deux sous-types distincts : globulaires ou fibreuses. Ces deux types diffèrent de par leurs formes et leurs solubilités.
Les protéines globulaires sont également connues sous le nom de sphéroprotéines et sont généralement de forme approximativement ronde. Elles contiennent un mélange de types d’acides aminés et ont des séquences différentes dans leurs structures primaires. Les protéines globulaires ont de nombreuses fonctions différentes, telles que d’enzymes, de messagers cellulaires et de transporteurs moléculaires. Ces rôles nécessitent souvent que les protéines soient solubles dans l’environnement cellulaire aqueux. Elles sont également sensibles aux changements de leur environnement, tels que le pH et la température. L’hémoglobine, l’immunoglobuline et la protéine kinase A sont des exemples de protéines globulaires.
Les protéines fibreuses sont soit des protéines longues et étroites, soit s’assemblent pour former des structures longues et minces. Elles peuvent contenir des unités répétitives et se composent généralement d’hélices alpha ou de feuillets bêta et, dans de rares cas, d’un mélange des deux. Les acides aminés dans la structure primaire consistent souvent en des séquences d’acides aminés répétitives. Le rôle des protéines fibreuses est principalement structurel. Beaucoup sont situées dans la matrice extracellulaire et sont présentes dans les tissus conjonctifs pour conférer force et mobilité articulaire. Elles ne sont généralement pas solubles dans l’eau; cependant, elles peuvent être solubles dans des acides ou des bases fortes. Le collagène, la kératine, l’élastine, la soie et la fibrine sont des exemples de protéines fibreuses.
