단백질은 세포 내에서 다양한 기능을 수행하는 생명의 기본 구성 요소 중 하나입니다. 단백질은 아미노산(amino acid)으로 조립됩니다. 아미노산 서열(amino acid sequence)은 단백질의 1차 구조(primary structure)로 알려져 있습니다. 개별 아미노산의 국소적인 상호작용은 선형 사슬이 2차 구조(secondary structure)로 접히게 만듭니다. 더 나아가 멀리 떨어진 아미노산 간의 상호작용은 단백질이 3차 구조(tertiary structure)로 접히게 만듭니다. 여러 개의 접힌 사슬들(단위체; subunit)이 모여 조립되면 단백질의 4차 구조(quaternary structure)를 이룹니다.
아미노산이 사슬로 연결된 것을 폴리펩타이드(polypeptide)라고 부릅니다. 아미노산은 아미노기(amino group; –NH3)와 카복실기(carboxyl group; –COOH)가 연결하는 펩타이드 결합(peptide bond)을 통해 서로 연결됩니다. 이렇게 연결된 탄소와 질소 원자의 사슬은 단백질의 뼈대를 이루고, 아미노산 측쇄(amino acid side chain)는 이 뼈대에서 수직으로 돌출된 형상을 이룹니다. 폴리펩타이드 사슬 내 아미노산 잔기(amino acid residue)의 서열은 1차 구조를 이룹니다.
단백질 뼈대의 아미노기와 카복실기는 수소결합을 형성할 수 있습니다. 서로 인접한 복수의 아미노산 잔기들이 수소결합을 형성하면 알파 나선(alpha helix)과 베타 병풍(beta-pleated sheets) 같은 국소적인 구조가 형성될 수 있습니다. 이런 국소적인 구조는 단백질의 2차 구조를 이룹니다.
단백질의 3차 구조는 단백질의 3차원 배열을 설명합니다. 아미노산 잔기들은 3차 구조를 안정시키기 위해 폴리펩타이드 사슬 내에서 멀리 떨어진 잔기들과 상호작용을 합니다. 이 상호작용은 약하거나 강할 수 있고, 또 비공유결합(non-covalent bond; 예: 이온결합(ionic bond), 소수성 상호작용(hydrophobic interactions), 수소결합(hydrogen bonds))을 이루거나 공유결합(covalent bond; 예: 이황화 결합(disulfide bridge))을 이룰 수 있습니다. 이런 모든 상호작용은 단백질의 모양과 기능에 기여합니다.
지금까지 우리는 단일 폴리펩타이드 사슬에서 생성된 단백질을 둘러봤습니다. 많은 단백질은 하나의 폴리펩타이드 사슬로 이루어진 단위체로 구성됩니다. 따라서 단백질 단위체의 구성과 상호작용이 4차 구조를 형성합니다.
