Les protéines sont des chaînes d’acides aminés qui sont reliées par des liaisons peptidiques et repliées dans une structure tridimensionnelle. Les chaînes latérales des résidus individuels d’acides aminés déterminent les interactions entre les résidus d’acides aminés et, finalement, le repliement de la protéine. Selon la longueur et la complexité structurale, les chaînes de résidus d’acides aminés sont classées comme des oligopeptides, des polypeptides ou des protéines.
Un acide aminé est une molécule qui contient un groupe carboxyle (–COOH) et un groupe aminé (–NH2) fixé au même atome de carbone, le carbone ⍺. L’identité de l’acide aminé est déterminée par sa chaîne latérale ou son résidu latéral, souvent appelé le groupe R. L’acide aminé le plus simple est la glycine, où le résidu est un atome d’hydrogène unique. D’autres acides aminés comportent des chaînes latérales plus complexes. La chaîne latérale détermine les propriétés chimiques de l’acide aminé. Par exemple, elle peut attirer ou repousser l’eau (hydrophile ou hydrophobe), porter une charge négative (acide) ou former des liaisons hydrogène (polaire).
De tous les acides aminés connus, seulement 21 sont utilisés pour créer des protéines dans les eucaryotes (le code génétique n’en encode que 20). Les acides aminés sont abrégés à l’aide d’un code de trois lettres (p. ex., Gly, Val, Pro) ou d’une lettre (p. ex., G, V, P). La chaîne linéaire des résidus d’acides aminés forme le squelette de la protéine. Le groupe aminé libre à une extrémité s’appelle le N-terminus, tandis que le groupe carboxyle libre à l’autre extrémité constitue le C-terminus. Les propriétés chimiques des chaînes latérales déterminent fortement la structure finale de la protéine puisqu’elles interagissent les unes avec les autres et avec les molécules d’eau polaire.
Pour former un polypeptide, les acides aminés sont liés entre eux par des liaisons peptidiques. Les liaisons peptidiques sont formées entre le groupe aminé (–NH2) d’un acide aminé et le groupe carboxyle (–COOH) de l’acide aminé adjacent. Les protéines sont formées selon une synthèse par déshydratation. Une molécule d’eau se forme lorsque deux acides aminés se lient. La liaison covalente qui en résulte est une liaison peptidique.
Les acides aminés ont à la fois un groupe basique et un groupe acide. Ils peuvent donc agir comme une base (récepteur d’ions hydrogène) ou comme un acide (donneur d’ions hydrogène). La propriété chimique dépend du pH du milieu environnant. À un pH faible (par exemple, pH2), les groupes carboxyle et aminé sont protonés (–NH3, –COOH), de sorte que l’acide aminé agit comme une base. À un pH alcalin (par exemple, pH13), les groupes carboxyle et aminé sont déprotonés (–NH2, –COO–) et l’acide aminé agit comme un acide. À un pH neutre (c.-à-d. la plupart des milieux environnements physiologiques, ~pH7,4), le groupe aminé est protoné (–NH3) et le groupe carboxyle est déprotoné (–COO–), donnant lieu à un zwitterion, une molécule avec une charge positive et négative. Ces propriétés chimiques au pH physiologique sont essentielles à la création de liaisons hydrogène, qui à leur tour contribuent à la formation de structures protéiques plus complexes.
Les polypeptides sont des chaînes d’acides aminés. Les polypeptides avec moins de 20 acides aminés s’appellent également des oligopeptides, ou simplement peptides. Une chaîne de polypeptide est appelée une protéine lorsqu’elle est repliée dans une structure tridimensionnelle, prête à remplir sa fonction cellulaire spécifique.
Avec les glucides, les acides nucléiques et les lipides, les protéines sont des éléments fondamentaux de la vie. Les protéines présentent une énorme diversité dans leur composition et, par conséquent, leur fonction. Entre d’autres fonctions, elles fournissent une structure à la cellule (par exemple, sous forme de collagène), permettent le mouvement (par exemple, l’actine et la myosine dans les muscles), catalysent les réactions (enzymes), apportent des molécules à travers la membrane cellulaire et défendent les vertébrés contre les envahisseurs (anticorps).
